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A3233

L-Arginase aus Rinderleber

Protein ≥70 % by biuret, powder

Synonym(e):

L-Arginin-amidinase, L-Arginin-amidinohydrolase

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
9000-96-8
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.77
EC Number:
232-570-3
MDL number:
MFCD00081368
EG-Nummer:
3.5.3.1 (BRENDA, IUBMB)
Specific activity:
≥100 units/mg protein
Biological source:
bovine liver

752,00 €

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biological source

bovine liver

Quality Segment

200

form

powder

specific activity

≥100 units/mg protein

composition

Protein, ≥70% biuret

UniProt accession no.

Q58DL1

shipped in

dry ice

storage temp.

−20°C

Gene Information

cow ... ARG2(518752)

General description

L-Arginase wird auch als L-Arginin-Amidinohydrolase bezeichnet. Sie existiert in zwei Formen, als Arginase-1 und Arginase-2. Arginase-1 ist in Leberzellen zu finden und Arginase-2 kommt normalerweise in extrahepatischen Geweben wie Niere, Hirn, Skelettmuskeln, Dünndarm und laktierenden Brustdrüsen vor. Arginase-2 ist auf dem humanen Chromosom 14q24.1−24.3 lokalisiert.

Biochem/physiol Actions

L-Arginase ist das wichtigste Abbauenzym für Arginin; sie konvertiert Arginin in Ornithin.
L-Arginase ist das wichtigste Abbauenzym für Arginin; sie konvertiert Arginin in Ornithin; L-Arginase-Mangel wird mit Spastizität und motorischen Störungen in Verbindung gebracht.
L-Arginase hydrolysiert L-Arginin zu L-Ornithin und Harnstoff, was dem letzten Schritt im Harnstoffzyklus in der Leber von ureotelischen Arten entspricht. Arginase spielt eine wichtige Rolle im Immunsystem der Säugetiere, und das Enzym ist an verschiedenen Aspekten von Entzündungen beteiligt.

Other Notes

Eine Einheit bewirkt bei einem pH-Wert von 9,5 und 37 °C die Hydrolyse von 1,0 μmol L-Arginin pro Minute.

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G2626G7882SAB5701218
L-Arginase aus Rinderleber Protein ≥70 % by biuret, powder

Sigma-Aldrich

A3233

L-Arginase aus Rinderleber

L-Glutamat-Dehydrogenase aus Rinderleber Type II, 50% glycerol solution, ≥35 units/mg protein

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G2626

L-Glutamat-Dehydrogenase aus Rinderleber

L-Glutamat-Dehydrogenase aus Rinderleber Type III, lyophilized powder, ≥20 units/mg protein

Sigma-Aldrich

G7882

L-Glutamat-Dehydrogenase aus Rinderleber

Anti-Arginase 2 (ARG2) antibody produced in rabbit

Sigma-Aldrich

SAB5701218

Anti-Arginase 2 (ARG2) antibody produced in rabbit

specific activity

≥100 units/mg protein

specific activity

≥35 units/mg protein

specific activity

≥20 units/mg protein

specific activity

-

biological source

bovine liver

biological source

bovine liver

biological source

bovine liver

biological source

rabbit

Gene Information

cow ... ARG2(518752)

Gene Information

cow ... GLUD1(281785)

Gene Information

cow ... GLUD1(281785)

Gene Information

human ... Arg2(384)

form

powder

form

glycerol solution (50%)

form

lyophilized powder

form

liquid

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

UniProt accession no.

Q58DL1

UniProt accession no.

P00366

UniProt accession no.

P00366

UniProt accession no.

P78540

pictograms

Health hazard
GHS08

signalword

Danger

hcodes

H334

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Lagerklasse

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Fragen

  1. I want to use this enzyme at a neutal pH, could you please comment on the activity and how much reduction in enzyme activity and specificity would be happening due to the change in the pH?

    1 Antwort

    1. L-Arginase typically exhibits optimal activity at pH 9.5 and 37 °C. While the product is likely to retain some degree of potency, the enzymatic activity of this material at neutral pH has not been determined. The enzyme is known to be rapidly inactivated at pH values below 6, according to "The Reversible Inactivation of Rat-Liver Arginase at Low pH". Please see the link below, Figure 1, which shows the Inactivation of arginase at different pH values:
      https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1111/j.1432-1033.1972.tb01809.x

      Please see the link below to review an additional article highlighting the relationship between pH and mouse liver arginase.
      https://www.jstage.jst.go.jp/article/biochemistry1922/45/12/45_12_1011/_pdf

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