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F5884

Sigma-Aldrich

α-L-Fucosidase from bovine kidney

ammonium sulfate suspension, ≥2.0 units/mg protein (biuret)

Sinonimo/i:

α-L-Fucoside fucohydrolase

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About This Item

Classificazione EC (Enzyme Commission):
Numero MDL:
Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

Origine biologica

bovine kidney

Stato

ammonium sulfate suspension

Attività specifica

≥2.0 units/mg protein (biuret)

PM

210-220 kDa (Subunits: 55-60 kDa)

Attività estranea

α-mannosidase and β-galactosidase ≤0.1%
β-N-acetylglucosaminidase ≤0.2%

Condizioni di spedizione

wet ice

Temperatura di conservazione

2-8°C

Descrizione generale

α-L-fucosidases is a liposomal enzyme,[1] which belongs to glycosyl hydrolases family.[2]

Applicazioni

α-L-fucosidase from bovine kidney has been used:
  • to study their ability to alter primary cell transduction[3]
  • to examine the role of fucose residues of cell surface glycans in adhesion[4]
  • to investigate its role during fertilization[5]

Azioni biochim/fisiol

α-L-fucosidases degrades fucose-containing fucoglycoconjugates and breaks fucosidic bonds in oligosaccharides and glycoconjugates.[2][1] It acts as a tumor marker for hepatic and colorectal cancer.[1] α-L-fucosidase exhibits transglycosylation property.[6]

Definizione di unità

One unit will hydrolyze 1.0 μmole of p-nitrophenyl α-L-fucoside to p-nitrophenol and L-fucose per min at pH 5.5 at 25°C.

Stato fisico

Suspension in 3.2 M (NH4)2SO4, 10 mM NaH2PO4 10 mM citrate, pH 6.0

Substrato

N° Catalogo
Descrizione
Determinazione del prezzo

Codice della classe di stoccaggio

12 - Non Combustible Liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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alpha-l-Fucosidase enhances capacitation-associated events in porcine spermatozoa
Romero-Aguirregomezcorta J, et al.
The Veterinary Journal, 203(1), 109-114 (2015)
Novel alpha-l-fucosidases from a soil metagenome for production of fucosylated human milk oligosaccharides
Lezyk M, et al.
PLoS ONE, 11(1), e0147438-e0147438 (2016)
Directed evolution of the alpha-L-fucosidase from Thermotoga maritima into an alpha-L-transfucosidase
Osanjo G, et al.
Biochemistry, 46(4), 1022-1033 (2007)
Human alpha-L-fucosidase-1 attenuates the invasive properties of thyroid cancer
Vecchio G, et al.
Testing, 8(16), 27075-27075 (2017)
Markus Günl et al.
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An Arabidopsis thaliana mutant with an altered structure of its hemicellulose xyloglucan (XyG; axy-8) identified by a forward genetic screen facilitating oligosaccharide mass profiling was characterized. axy8 exhibits increased XyG fucosylation and the occurrence of XyG fragments not present in

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