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T1426

Sigma-Aldrich

Trypsine from bovine pancreas

Trypsin from bovine pancreas

TPCK Treated, essentially salt-free, lyophilized powder, ≥10,000 BAEE units/mg protein

Synonyme(s) :

Serine Protease 1

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

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Source biologique

bovine pancreas

Niveau de qualité

Qualité

Proteomics Grade

Forme

essentially salt-free, lyophilized powder

Activité spécifique

≥10,000 BAEE units/mg protein

Poids mol.

23.8 kDa

Solubilité

hydrochloric acid: soluble 1 mM

Application(s)

diagnostic assay manufacturing

Activité étrangère

Chymotrypsin ≤0.1 BTEE units/mg protein

Température de stockage

−20°C

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Application

Pour la digestion de peptides par la trypsine, utiliser un rapport trypsine/peptide d′environ 1/100 à 1/20. Ce produit est généralement utilisé pour détacher les cellules adhérentes d′une surface de culture. La concentration en trypsine nécessaire pour déloger les cellules de leur substrat dépend principalement du type de cellules et de l′ancienneté de la culture. La trypsine a également été utilisée pour remettre en suspension des cellules lors d′une culture cellulaire, en recherche protéomique pour la digestion de protéines et dans diverses digestions en gel. Parmi ses autres applications, on peut citer l′évaluation de la cristallisation par des techniques à base de membrane et la détermination du fait que les vitesses et les rendements de repliement des protéines peuvent être limités par la présence de pièges cinétiques.

Actions biochimiques/physiologiques

La trypsine clive les peptides du côté C-terminal des résidus de lysine et d′arginine. La vitesse d′hydrolyse de cette réaction diminue si l′un ou l′autre côté du site de clivage comporte un résidu acide, et l′hydrolyse est interrompue si un résidu de proline se trouve du côté carboxyle du site de clivage. L′activité trypsine est optimale à pH 7-9. La trypsine peut également cliver les liaisons ester et amide des dérivés synthétiques des acides aminés. De l′EDTA est ajouté aux solutions de trypsine pour servir d′agent chélateur, afin de neutraliser les ions calcium et magnésium qui dissimulent les liaisons peptidiques sur lesquelles la trypsine agit. L′élimination de ces ions augmente l′activité enzymatique.

Les inhibiteurs de protéase à sérine, notamment le DFP, la TLCK, l′APMSF, l′AEBSEF et l′aprotinine, inhibent la trypsine.

Composants

La trypsine consiste en un polypeptide à chaîne unique de 223 acides aminés. Elle est produite par l′élimination de l′hexapeptide N-terminal du trypsinogène, qui est clivé au niveau de la liaison peptidique Lys-Ile. La séquence d′acides aminés est réticulée par 6 ponts disulfure. Il s′agit de la forme native de la trypsine, ou bêta-trypsine. La bêta-trypsine peut faire l′objet d′une autolyse, avec un clivage entre les résidus Lys-Ser pour produire l′alpha-trypsine. La trypsine est un membre de la famille des sérine protéases.

Attention

Les solutions dans 1 mM HCl sont stables pendant un an sous forme d′aliquotes conservées à -20°C. La présence de Ca2+ réduit également l′autolyse de la trypsine et maintient sa stabilité en solution. La trypsine conserve également la majorité de son activité dans une solution d′urée à 2,0 M, de guanidine HCl à 2,0 M ou de SDS à 0,1 % (p/v).

Définition de l'unité

Une unité de BAEE produit une A253 de 0,001 par minute à pH 7,6 et à 25 °C lorsque le BAEE est utilisé comme substrat.

Notes préparatoires

Soluble dans 1 mM HCl à 1 mg/ml.
Ce produit est également traité par TPCK et dialysé. Le traitement à la L-1-tosylamido-2-phényléthyl chlorométhyl cétone (TPCK) réduit l′activité de chymotrypsine qui est normalement présente dans la trypsine.

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


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Jeffrey R Whiteaker et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 10(4), M110-M110 (2011-01-20)
Stable isotope standards and capture by antipeptide antibodies (SISCAPA) couples affinity enrichment of peptides with stable isotope dilution and detection by multiple reaction monitoring mass spectrometry to provide quantitative measurement of peptides as surrogates for their respective proteins. In this
Yipu Lin et al.
Influenza and other respiratory viruses, 11(3), 263-274 (2017-02-07)
Two new subclades of influenza A(H3N2) viruses became prominent during the 2014-2015 Northern Hemisphere influenza season. The HA glycoproteins of these viruses showed sequence changes previously associated with alterations in receptor-binding properties. To address how these changes influence virus propagation
Joshua K Endow et al.
PloS one, 11(12), e0167802-e0167802 (2016-12-10)
PolyGly is present in many proteins in various organisms. One example is found in a transmembrane β-barrel protein, translocon at the outer-envelope-membrane of chloroplasts 75 (Toc75). Toc75 requires its N-terminal extension (t75) for proper localization. t75 comprises signals for chloroplast
null
Philip M Day et al.
The Plant cell, 31(8), 1845-1855 (2019-06-21)
Chloroplasts evolved from a cyanobacterial endosymbiont that resided within a eukaryotic cell. Due to their prokaryotic heritage, chloroplast outer membranes contain transmembrane β-barrel proteins. While most chloroplast proteins use N-terminal transit peptides to enter the chloroplasts through the translocons at

Protocoles

Continuous spectrophotometric rate determination method using BAEE substrate measures trypsin activity, essential for enzyme characterization.

Questions

1–7 of 7 Questions  
  1. Hello, we need for our experiments purified cationic trypsin. Did you ever confirm that the bovine trypsin you sell is cationic trypsin or PRSS1. Thanks

    1 answer
    1. This product is the native form of trypsin, beta-trypsin. This product had not been cofirmed to be cationic nor anionic isoform.

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  2. I would like to ask, is the Trypsin, TPCK-treated already sterile when I solve the powder in sterile aquadest, or have I to filter the solution?

    1 answer
    1. This product is not sterile and will need to be sterile filtered. See product SLGP33RS, Millex GP, for a suitable filter options:
      https://www.sigmaaldrich.com/product/mm/slgpr33rs

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  3. Does Product T1426, Trypsin from bovine pancreas, work for in-gel digestions?

    1 answer
    1. For in-gel digestions, we actually recommend using a methylated trypsin. Product No. T6567 is Trypsin from porcine pancreas, proteomics grade, dimethylated. For product T6567, the lysine residues of proteomics grade trypsin have been reductively methylated, resulting in a product that is resistant to autolysis. The T6567 has also been treated with TPCK to remove chymotryptic activity, further purified through affinity chromatography, and lyophilized. This results in an enzyme that gives highly specific cleavage.

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  4. How much of Product T1426, Trypsin from bovine pancreas, should I use to digest my peptide?

    1 answer
    1. For trypsin digestion of peptides, use a ratio (w:w) of about 1:100 to 1:20 for trypsin:peptide. Trypsin preparations usually contain some contaminating chymotrypsin and this should be inhibited with N-tosyl-L-phenylalanyl chloromethyl ketone (TPCK). Product No. T1426 has already been treated with TPCK, so it does not need to be further treated.

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  5. What is Product T1426, Trypsin from bovine pancreas, soluble in, and how do you recommend storing solutions?

    1 answer
    1. Trypsin is soluble in 1 mM hydrochloric acid (pH approximately 3). It is also surprisingly stable in 1 mM HCl. Solutions are stable for approximately 1 year when aliquoted and stored at -20°C. The presence of Ca2+ (20 mM) will also retard trypsin's ability to autodigest, and will therefore help to maintain the stability of the trypsin in solution.

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  6. What is the Department of Transportation shipping information for this product?

    1 answer
    1. Transportation information can be found in Section 14 of the product's (M)SDS.To access the shipping information for this material, use the link on the product detail page for the product.

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  7. What is the extinction coefficient for Product T1426, Trypsin from bovine pancreas?

    1 answer
    1. Various values have been reported in the literature for the extinction coefficient of bovine pancreatic trypsin. The E1%(280) values have ranged from 12.9 - 15.4. When we assay the protein content of Product No. T1426 in our labs here at Sigma, we use a value of 14.4.

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