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MilliporeSigma

Electrodynamic pressure modulation of protein stability in cosolvents.

Biochemistry (2013-10-26)
Srinivasan Damodaran
RÉSUMÉ

Cosolvents affect structural stability of proteins in aqueous solutions. A clear understanding of the mechanism by which cosolvents impact protein stability is critical to understanding protein folding in a biological milieu. In this study, we investigated the Lifshitz-van der Waals dispersion interaction of seven different solutes with nine globular proteins and report that in an aqueous medium the structure-stabilizing solutes exert a positive electrodynamic pressure, whereas the structure-destabilizing solutes exert a negative electrodynamic pressure on the proteins. The net increase in the thermal denaturation temperature (ΔTd) of a protein in 1 M solution of various solutes was linearly related to the electrodynamic pressure (PvdW) between the solutes and the protein. The slope of the PvdW versus ΔTd plots was protein-dependent. However, we find a positive linear relationship (r(2) = 0.79) between the slope (i.e., d(ΔTd)/dPvdW) and the adiabatic compressibility (βs) of the proteins. Together, these results clearly indicate that the Lifshitz's dispersion forces are inextricably involved in solute-induced stabilization/destabilization of globular proteins. The positive and/or negative electrodynamic pressure generated by the solute-protein interaction across the water medium seems to be the fundamental mechanism by which solutes affect protein stability. This is at variance with the existing preferential hydration concept. The implication of these results is significant in the sense that, in addition to the hydrophobic effect that drives protein folding, the electrodynamic forces between the proteins and solutes in the biological milieu also might play a role in the folding process as well as in the stability of the folded state.

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Sigma-Aldrich
Saccharose, for molecular biology, ≥99.5% (GC)
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Urea solution, BioUltra, ~8 M in H2O
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Urea, 8 M (after reconstitution with 16 mL high purity water)
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Ribonucléase A from bovine pancreas, for molecular biology, ≥70 Kunitz units/mg protein, lyophilized
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Saccharose, ≥99.5% (GC)
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Ribonucléase A from bovine pancreas, Type III-A, ≥85% RNase A basis (SDS-PAGE), 85-140 Kunitz units/mg protein
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Saccharose, ≥99.5% (GC), Grade II, suitable for plant cell culture
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Albumine from chicken egg white, lyophilized powder, ≥98% (agarose gel electrophoresis)
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Urée, BioXtra, pH 7.5-9.5 (20 °C, 5 M in H2O)
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Ribonucléase A from bovine pancreas, (Solution of 50% glycerol, 10mM Tris-HCL pH 8.0)
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Albumine from chicken egg white, powder, 62-88% (agarose gel electrophoresis)
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Urée, BioUltra, for molecular biology, 99% (T)
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Albumine from chicken egg white, lyophilized powder, ≥90% (agarose gel electrophoresis)
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Sigma-Aldrich
Ribonucléase A from bovine pancreas, Type I-AS, 50-100 Kunitz units/mg protein
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Albumine from chicken egg white, lyophilized powder
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Urée, suitable for electrophoresis
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Urée, ACS reagent, 99.0-100.5%
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5 g
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100 g
1 Disponible pour expédition le 06 janvier 2025
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500 g
1 Disponible pour expédition le 06 janvier 2025
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104,00 $
1 kg
1 Disponible pour expédition le 06 janvier 2025
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115,00 $
5 kg
1 Disponible pour expédition le 06 janvier 2025
Détails...
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Sigma-Aldrich
Saccharose, meets USP testing specifications
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Sigma-Aldrich
α-Chymotrypsinogen A from bovine pancreas, essentially salt-free, lyophilized powder
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5 g
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Ribonucléase A from bovine pancreas, Type XII-A, ≥90% (SDS-PAGE), 75-125 Kunitz units/mg protein
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10 mg
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100 mg
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326,00 $
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1 350,00 $
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Urée, meets USP testing specifications
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43,90 $
500 g
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Sigma-Aldrich
Conalbumin from chicken egg white, BioReagent, suitable for cell culture
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100 mg
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2 820,00 $