Ce produit est utilisé pour la purification des glycoprotéines contenant du mannose.
Actions biochimiques/physiologiques
La Con A n′est pas spécifique au groupe sanguin, mais a une affinité pour les résidus terminaux α-D-mannosyle et α-D-glucosyle. Les ions Ca2+ et Mn2+ sont requis pour l′activité. La Con A se dissocie en dimères à un pH inférieur ou égal à 5,6. Entre pH 5,8 et pH 7,0, la Con A existe sous forme d′un tétramère ; au-dessus de pH 7,0, elle forme des agrégats d′ordre supérieur. Con A possède une activité mitogène, qui dépend de son degré d′agrégation. La succinylation produit une forme dimérique active qui reste dimérique à un pH supérieur à 5,6.
Forme physique
Suspension dans un tampon acétate 0,1 M, pH 6,0 contenant 1 M NaCl et 1 mM chaque de CaCl2, MgCl2 et MnCl2
Remarque sur l'analyse
L′activité d′agglutination est exprimée en μg/ml et est déterminée à partir de dilutions en série dans un tampon phosphate salin de pH 6,8 contenant du Ca2+ et du Mn2+ à 1 mg par ml de solution. Cette activité est la concentration la plus faible nécessaire pour agglutiner une suspension d′érythrocytes humains à 2 % après 1 h d′incubation à 25 °C.
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CyrA, an extracellular matrix (slime sheath), calmodulin (CaM)-binding protein in Dictyostelium discoideum, possesses four tandem EGF-like repeats in its C-terminus and is proteolytically cleaved during asexual development. A previous study reported the expression and localization of CyrA cleavage products CyrA-C45
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