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SRP5250

Sigma-Aldrich

PDHK4, active, GST tagged human

PRECISIO® Kinase, recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Sinônimo(s):

FLJ40832, PDK4

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About This Item

Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

fonte biológica

human

recombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

linha de produto

PRECISIO® Kinase

Ensaio

≥70% (SDS-PAGE)

forma

buffered aqueous glycerol solution

atividade específica

17-23 nmol/min·mg

peso molecular

~71 kDa

nº de adesão NCBI

NM_002612

aplicação(ões)

cell analysis

Condições de expedição

dry ice

temperatura de armazenamento

−70°C

Informações sobre genes

human ... PDK4(5166)

Ações bioquímicas/fisiológicas

PDHK4 or Pyruvate Dehydrogenase Kinase 4 is a member of the PDHK family that phosphorylate and inactivate the Pyruvate Dehydrogenase (PDH). PDH is a mitochondrial multienzyme complex that catalyzes the oxidative decarboxylation of pyruvate and is one of the major enzymes responsible for the regulation of homeostasis of carbohydrate fuels in mammals. PDHK4 upregulation in adipocytes participates in the hypolipidemic effect of thiazolidinediones through modulation of glyceroneogenesis. PDHK4 expression is strongly and selectively induced by Rosiglitazone in a direct and transcriptional manner.

forma física

Supplied in 50mM Tris-HCl, pH 7.5, 150mM NaCl, 10mM glutathione, 0.1mM EDTA, 0.25mM DTT, 0.1mM PMSF, 25% glycerol.

Nota de preparo

after opening, aliquot into smaller quantities and store at -70 °C. Avoid repeating handling and multiple freeze/thaw cycles

Informações legais

PRECISIO is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Código de classe de armazenamento

10 - Combustible liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Certificados de análise (COA)

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Thomas Cadoudal et al.
Diabetes, 57(9), 2272-2279 (2008-06-04)
Pyruvate dehydrogenase complex (PDC) serves as the metabolic switch between glucose and fatty acid utilization. PDC activity is inhibited by PDC kinase (PDK). PDC shares the same substrate, i.e., pyruvate, as glyceroneogenesis, a pathway controlling fatty acid release from white
R Gudi et al.
The Journal of biological chemistry, 270(48), 28989-28994 (1995-12-01)
Recent evidence from this laboratory indicates that at least two isoenzymic forms of pyruvate dehydrogenase kinase (PDK1 and PDK2) may be involved in the regulation of enzymatic activity of mammalian pyruvate dehydrogenase complex by phosphorylation (Popov, K.M., Kedishvili, N.Y., Zhao

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