C6607
Caspase 10 human
>90% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli, lyophilized powder, 8,000 units/mg protein (Bradford)
Sinônimo(s):
Flice2, Mch4
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About This Item
Produtos recomendados
recombinante
expressed in E. coli
Nível de qualidade
Ensaio
>90% (SDS-PAGE)
forma
lyophilized powder
atividade específica
8,000 units/mg protein (Bradford)
peso molecular
~30 kDa
solubilidade
PBS: soluble
nº de adesão UniProt
Condições de expedição
dry ice
temperatura de armazenamento
−70°C
Informações sobre genes
human ... CASP10(843)
Ações bioquímicas/fisiológicas
Caspase 10 has two death effector domains (DEDs) that bind to the DED in the adapter molecule FADD and recruits both TNFR1 and CD95 to form complexes with these receptors. Caspase 10 cleaves and activates caspases 3, 4, 6, 7, 8 and 9 which causes the proteolytic cleavage of many key proteins such as PARP. Based on gene expression studies, caspase 10 may be crucial in embryonic development. In view of its structural homology to caspase 8, the initiator caspase in death receptor-mediated apoptosis, caspase 10 may function in a similar and redundant manner.
Definição da unidade
One unit will hydrolyze 1 nmol of the caspase substrate IETD-pNA to IETD and p-nitroaniline per hour at pH 7.2 at 37 °C.
forma física
Lyophilized powder containing 0.052% ammonium sulfate, 0.158% Tris−HCl, and 0.76% sodium chloride.
Código de classe de armazenamento
10 - Combustible liquids
Classe de risco de água (WGK)
nwg
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
Certificados de análise (COA)
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Caspases: the executioners of apoptosis.
Cohen, G.M.
Biochemistry, 326 (part 1), 1-1 (1997)
Marcin Poreba et al.
Nature protocols, 12(10), 2189-2214 (2017-09-22)
Many biologically and chemically based approaches have been developed to design highly active and selective protease substrates and probes. It is, however, difficult to find substrate sequences that are truly selective for any given protease, as different proteases can demonstrate
Marcin Poreba et al.
Nature protocols, 12(10), 2189-2214 (2017-09-22)
Many biologically and chemically based approaches have been developed to design highly active and selective protease substrates and probes. It is, however, difficult to find substrate sequences that are truly selective for any given protease, as different proteases can demonstrate
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