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MAB1562

Sigma-Aldrich

Anticorpo antiproteína príon, a.a. 109-112, clone 3F4

clone 3F4, Chemicon®, from mouse

Sinônimo(s):

PrP, CD230

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About This Item

Código UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Preço e disponibilidade não estão disponíveis no momento.

fonte biológica

mouse

Nível de qualidade

forma do anticorpo

purified immunoglobulin

tipo de produto de anticorpo

primary antibodies

clone

3F4, monoclonal

reatividade de espécies

hamster, human

fabricante/nome comercial

Chemicon®

técnica(s)

ELISA: suitable
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Isotipo

IgG2a

nº de adesão NCBI

nº de adesão UniProt

Condições de expedição

dry ice

modificação pós-traducional do alvo

unmodified

Informações sobre genes

human ... PRNP(5621)

Descrição geral

Acredita-se que os príons causem diversas doenças em vários mamíferos, incluindo a encefalopatia espongiforme bovina (EEB, também conhecida como “doença da vaca louca”) em gado e a doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ) em humanos. Todas as doenças hipoteticamente associadas aos príons até o momento afetam a estrutura do cérebro ou outro tecido neural e, atualmente, são todas intratáveis e consideradas fatais. Foi levantada a hipótese de que os príons infectam e se propagam re-enovelando-se de modo atípico em uma estrutura que é capaz de converter moléculas normais da proteína na forma com a estrutura atípica. Todos os príons conhecidos induzem a formação de uma dobra amiloide, na qual a proteína se polimeriza em um agregado composto por lâminas beta firmemente compactadas. Essa estrutura alterada é extremamente estável e se acumula no tecido infectado, causando morte celular e dano ao tecido. Essa estabilidade significa que os príons são resistentes à desnaturação por agentes químicos e físicos, o que dificulta a eliminação e a contenção dessas partículas.

Especificidade

Proteína príon, resíduos de aminoácidos 109-112, humana, de hamster e felina. Não reage com PrP de nenhuma outra espécie de mamíferos. O MAB1562 reage com as formas nativa e desnaturada da PrP. Tecidos ou células que foram fixados precisam que o epítopo seja re-exposto (vide abaixo). Reconhece tanto as formas sensível quanto resistente a proteases da PrP.

Imunogênio

Epítopo: a.a. 109-112

Aplicação

Este anticorpo antiproteína príon, a.a. 109-112, clone 3F4, é validado para uso em ELISA, IH, IH(P), IP e WB para detecção da proteína príon.
Imuno-histoquímica (parafina):
imagens representativas de um lote anterior. Coloração ideal com tampão citrato, pH 6,0, recuperação de epítopos: cérebro humano

Imuno-histoquímica (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1.000 *Vide o protocolo abaixo.

O epítopo deve ser re-exposto em tecido fixado por pré-tratamento do tecido usando um dos procedimentos a seguir:
a. ácido fórmico por 10 minutos em temperatura ambiente (Kitamoto et al., 1987)
b. autoclavagem hidrolítica (Kitamoto et al., 1991)
c. micro-ondas (BioGenex, San Ramon, CA)

Western blot: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
usou-se diluição de 01:10.000-1:100.000 de um lote anterior.

Imunoprecipitação: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
usou-se diluição de 1:10-1:100 de um lote anterior.

ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
usou-se diluição de 1:100.000 de um lote anterior.

As diluições de trabalho ideais devem ser determinadas pelo usuário final.

Qualidade

Imuno-histoquímica (parafina):
Padrão de coloração/morfologia da proteína príon (N.° do cat. MAB1562) em cérebro normal. O tecido foi pré-tratado com citrato, pH 6,0. Este lote de anticorpos foi diluído na proporção de 1:500, usando Detecção IHC-Select com HRP-DAB. A imunorreatividade é observada predominantemente como uma coloração do corpo celular dos neurônios.
Coloração ideal com tampão citrato, pH 6,0, recuperação de epítopos: cérebro humano

Descrição-alvo

12,3 kDa

forma física

Formato: Purificado
IgG2a monoclonal de camundongo purificada em tampão contendo PBS e sem conservantes.

Informações legais

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Código de classe de armazenamento

12 - Non Combustible Liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 2

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable


Certificados de análise (COA)

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Michele Christine Landemberger et al.
Journal of neurochemistry, 145(5), 409-416 (2018-01-18)
Cellular prion protein (PrPC ) is widely expressed and displays a variety of well-described functions in the central nervous system (CNS). Mutations of the PRNP gene are known to promote genetic human spongiform encephalopathies, but the components of gain- or
Qi Shi et al.
International journal of molecular medicine, 41(4), 2413-2419 (2018-02-03)
Normal prion protein (PrP) contains two cysteines at amino acids 179 and 214, which may form intra‑ and interpeptide disulfide bonds. To determine the possible effects of this disulfide bridge on the biochemical features of PrP, prokaryotic recombinant human wild‑type PrP
Zuzana Krejciova et al.
The Journal of experimental medicine, 214(12), 3481-3495 (2017-11-17)
Prions are infectious agents that cause neurodegenerative diseases such as Creutzfeldt-Jakob disease (CJD). The absence of a human cell culture model that replicates human prions has hampered prion disease research for decades. In this paper, we show that astrocytes derived
Phospholipid composition of membranes directs prions down alternative aggregation pathways.
Robinson, PJ; Pinheiro, TJ
Biophysical Journal null
Pol Andres Benito et al.
Prion, 12(3-4), 216-225 (2018-07-17)
Targeted expression of genes coding for proteins specific to astrocytes, oligodendrocytes and myelin was performed in frontal cortex area 8 of Creutzfeldt-Jakob disease methionine/methionine and valine/valine (CJD MM1 and VV2, respectively) compared with controls. GFAP (glial fibrillary acidic protein) mRNA

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