MAB1562
Anti-Prion-Proteinantikörper, AS 109–112, Klon 3F4
clone 3F4, Chemicon®, from mouse
Synonym(e):
PrP, CD230
Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item
UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
mouse
Qualitätsniveau
Antikörperform
purified immunoglobulin
Antikörper-Produkttyp
primary antibodies
Klon
3F4, monoclonal
Speziesreaktivität
hamster, human
Hersteller/Markenname
Chemicon®
Methode(n)
ELISA: suitable
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
Isotyp
IgG2a
NCBI-Hinterlegungsnummer
UniProt-Hinterlegungsnummer
Versandbedingung
dry ice
Posttranslationale Modifikation Target
unmodified
Angaben zum Gen
human ... PRNP(5621)
Allgemeine Beschreibung
Es wird vermutet, dass Prionen eine Reihe von Krankheiten bei unterschiedlichen Säugetieren verursachen, zum Beispiel die bovine spongiforme Enzephalopathie (BSE, auch als Rinderwahn bekannt) bei Rindern und die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJK) beim Menschen. Alle bisher vermuteten Prionenerkrankungen betreffen die Struktur des Gehirns oder anderer Nervengewebe. Alle sind derzeit unbehandelbar und gelten als tödlich. Es wird angenommen, dass Prionen infizieren und sich vermehren, indem sie sich fehlerhaft in eine Struktur zurückfalten, die in der Lage ist, normale Moleküle des Proteins in die anormal strukturierte Form umzuwandeln. Alle bekannten Prionen induzieren die Bildung einer Amyloidfalte, in der das Protein zu einem Aggregat polymerisiert, das aus dicht gepackten Beta-Folien besteht. Diese veränderte Struktur ist äußerst stabil und reichert sich im infizierten Gewebe an, wodurch Zelltod und Gewebeschäden verursacht werden. Diese Stabilität bedeutet, dass Prionen gegen Denaturierung durch chemische und physikalische Mittel resistent sind, was die Entsorgung und Eindämmung dieser Partikel erschwert.
Spezifität
Prion-Protein, Aminosäurereste 109–112 von Mensch, Hamster und Katze. Reagiert nicht mit PrP von anderen Säugetierarten. MAB1562 reagiert auf native und denaturierte Formen von PrP. Gewebe oder Zellen, die fixiert wurden, erfordern eine erneute Exposition des Epitops (siehe unten). Erkennt sowohl proteasesensitive als auch proteaseresistente Formen von PrP.
Immunogen
Epitop: AS 109–112
Anwendung
Anti-Prion-Protein-Antikörper, AS 109–112, Klon 3F4 ist validiert für die Verwendung in ELISA, IH, IH(P), IP, WB zum Nachweis von Prion-Protein.
Immunhistochemie (Paraffin):
Repräsentative Bilder aus einer früheren Charge. Optimale Färbung mit Citratpuffer, pH 6,0, Epitop-Rückgewinnung: Menschliches Gehirn
Immunhistochemie (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1,000 *Siehe Protokoll unten.
Das Epitop muss im fixierten Gewebe durch eine Vorbehandlung des Gewebes mit einem der folgenden Verfahren erneut exponiert werden:
a. Ameisensäure 10 Minuten lang bei Raumtemperatur (Kitamoto et al., 1987)
b. hydrolytisches Autoklavieren (Kitamoto et al., 1991)
c. Erhitzung in der Mikrowelle (BioGenex, San Ramon, CA)
Western Blot: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Es wurde eine Verdünnung von 1:10.000–1:100.000 einer früheren Charge verwendet.
Immunpräzipitation: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Es wurde eine Verdünnung von 1:10–1:100 einer früheren Charge verwendet.
ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Es wurde eine Verdünnung von 1:100.000 einer früheren Charge verwendet.
Die optimalen Arbeitsverdünnungen müssen vom Endanwender bestimmt werden.
Repräsentative Bilder aus einer früheren Charge. Optimale Färbung mit Citratpuffer, pH 6,0, Epitop-Rückgewinnung: Menschliches Gehirn
Immunhistochemie (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1,000 *Siehe Protokoll unten.
Das Epitop muss im fixierten Gewebe durch eine Vorbehandlung des Gewebes mit einem der folgenden Verfahren erneut exponiert werden:
a. Ameisensäure 10 Minuten lang bei Raumtemperatur (Kitamoto et al., 1987)
b. hydrolytisches Autoklavieren (Kitamoto et al., 1991)
c. Erhitzung in der Mikrowelle (BioGenex, San Ramon, CA)
Western Blot: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Es wurde eine Verdünnung von 1:10.000–1:100.000 einer früheren Charge verwendet.
Immunpräzipitation: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Es wurde eine Verdünnung von 1:10–1:100 einer früheren Charge verwendet.
ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Es wurde eine Verdünnung von 1:100.000 einer früheren Charge verwendet.
Die optimalen Arbeitsverdünnungen müssen vom Endanwender bestimmt werden.
Qualität
Immunhistochemie (Paraffin):
Prion-Protein (Kat.- Nr. MAB1562) Färbemuster/Morphologie in normalem Gehirn. Gewebe wurde mit Citrat, pH 6,0, vorbehandelt. Diese Antikörper-Charge wurde im Verhältnis 1:500 mit IHC-Select-Detektionsreagenz mit HRP-DAB verdünnt. Immunreaktivität zeigt sich vorwiegend als Zellkörperfärbung von Neuronen.
Optimale Färbung mit Citratpuffer, pH 6,0, Epitop-Rückgewinnung: Menschliches Gehirn
Prion-Protein (Kat.- Nr. MAB1562) Färbemuster/Morphologie in normalem Gehirn. Gewebe wurde mit Citrat, pH 6,0, vorbehandelt. Diese Antikörper-Charge wurde im Verhältnis 1:500 mit IHC-Select-Detektionsreagenz mit HRP-DAB verdünnt. Immunreaktivität zeigt sich vorwiegend als Zellkörperfärbung von Neuronen.
Optimale Färbung mit Citratpuffer, pH 6,0, Epitop-Rückgewinnung: Menschliches Gehirn
Zielbeschreibung
12,3 kDa
Physikalische Form
Aufgereinigtes monoklonales Maus-IgG2a in Puffer, mit PBS, kein Konservierungsmittel.
Format: Aufgereinigt
Rechtliche Hinweise
CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
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Lagerklassenschlüssel
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 2
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Analysenzertifikate (COA)
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Jacob I Ayers et al.
PLoS pathogens, 7(3), e1001317-e1001317 (2011-03-26)
Prion strains are characterized by differences in the outcome of disease, most notably incubation period and neuropathological features. While it is established that the disease specific isoform of the prion protein, PrP(Sc), is an essential component of the infectious agent
Qi Shi et al.
International journal of molecular medicine, 41(4), 2413-2419 (2018-02-03)
Normal prion protein (PrP) contains two cysteines at amino acids 179 and 214, which may form intra‑ and interpeptide disulfide bonds. To determine the possible effects of this disulfide bridge on the biochemical features of PrP, prokaryotic recombinant human wild‑type PrP
Zuzana Krejciova et al.
The Journal of experimental medicine, 214(12), 3481-3495 (2017-11-17)
Prions are infectious agents that cause neurodegenerative diseases such as Creutzfeldt-Jakob disease (CJD). The absence of a human cell culture model that replicates human prions has hampered prion disease research for decades. In this paper, we show that astrocytes derived
Michele Christine Landemberger et al.
Journal of neurochemistry, 145(5), 409-416 (2018-01-18)
Cellular prion protein (PrPC ) is widely expressed and displays a variety of well-described functions in the central nervous system (CNS). Mutations of the PRNP gene are known to promote genetic human spongiform encephalopathies, but the components of gain- or
Anthony E Kincaid et al.
Journal of virology, 86(23), 12731-12740 (2012-09-14)
Prion infection and pathogenesis are dependent on the agent crossing an epithelial barrier to gain access to the recipient nervous system. Several routes of infection have been identified, but the mechanism(s) and timing of in vivo prion transport across an
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