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Merck

R4642

Sigma-Aldrich

Ribonuklease A aus Rinderpankreas

(Solution of 50% glycerol, 10mM Tris-HCL pH 8.0)

Synonym(e):

Pankreatische Ribonuklease, RNAsea, RNase A, Ribonuclease I

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.53

Biologische Quelle

bovine pancreas

Qualitätsniveau

Qualität

for molecular biology

Form

(Solution of 50% glycerol, 10mM Tris-HCL pH 8.0)

Mol-Gew.

13.7 kDa
~13,700

Konzentration

20-40 mg/mL

Eignung

suitable for

Fremdaktivität

Endonuclease and exonuclease, none detected
NICKase and DNase, none detected

Lagertemp.

−20°C

InChI

1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

InChIKey

CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

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Allgemeine Beschreibung

RNase A ist eine Endoribonuklease, die am 3′-OH-Phosphat eines Pyrimidin-Nukleotids angreift. Die Sequenz pG-pG-pC-pA-pG wird gespalten und ergibt pG-pG-pCp und A-pG. Das Enzym hat bei einzelsträngiger RNA die höchste Aktivität.
RNase A, Ribonuklease A, ist eine Endoribonuklease, die Phosphodiester-Bindungen an RNA-Einzelsträngen nach Pyrimidin-Nukleotiden spaltet. Sie greift am 3′-Phosphatende an (z. B. wird die Sequenz pG-pG-pC-pA-pG gespalten und ergibt pG-pG-pCp und A-pG). Das Enzym hat bei einzelsträngiger RNA die höchste Aktivität. RNase A ist ein einkettiges Polypeptid mit 4 Disulfidbrücken. Im Gegensatz zur RNase B ist sie kein Glycoprotein. Ribonukleasen hydrolysieren die DNA nicht, da die DNA keine 2′-OH-Gruppen enthält, die für die Bildung zyklischer Zwischenprodukte von höchster Bedeutung sind. RNase A kann auch RNA aus Proteinproben hydrolysieren. RNase A kann durch Alkylierung des His12 und His119 gehemmt und durch Kalium- und Natriumsalze aktiviert werden. RNAse wird durch vorhandene Schwermetallionen gehemmt. RNase wird außerdem kompetitiv durch DNA gehemmt.

Anwendung

  • RNase A wird zur Entfernung von RNA aus DNA-Plasmidpräparationen, aus Präparationen von genomischer DNA und aus Proteinproben verwendet.
  • RNase A wird ferner in der RNA-Sequenzanalyse und in Schutzassays eingesetzt.
  • RNase A wurde als Hilfsmittel für das computerunterstützte Wirkstoffdesign verwendet.
  • RNase A unterstützt die Analyse von RNA-Sequenzen.
  • RNase A hydrolysiert in Proteinproben enthaltene RNA.
  • Die Aufreinigung von DNA wird durch Rnase A unterstützt.
Geeignet für
  • RNase-Schutzassay
  • Entfernung unspezifisch gebundener RNA
  • Analyse der RNA-Sequenzen
  • Hydrolyse von RNA in Proteinproben
  • Plasmid-DNA-Aufreinigung

Leistungsmerkmale und Vorteile

Unsere stabile Ribonuklease A, RNase A eignet sich für die Entfernung von RNA, die RNA-Sequenzierung und die Aufreinigunn von DNA.

Komponenten

RNase A wird als 50%ige Glycerin-Lösung mit 10 mM Tris-HCl (pH 8,0) geliefert

Einheitendefinition

Eine wichtige Anwendung von RNase A ist die Entfernung von RNA aus Plasmid-DNA-Präparationen. Für diese Anwendung wird DNase-freie RNase A bei einer Endkonzentration von 10 μg/ml verwendet.

Das Kochen von Stammlösungen dieses RNase-A-Produkts zur Inaktivierung von DNase-Resten ist nicht erforderlich und kann zur Ausfällung von RNase und möglicherweise einem Verlust der Enzymaktivität führen. Wenn eine RNase-A-Lösung bei neutralem pH-Wert erhitzt wird, findet eine Ausfällung statt. Bei Erhitzung bei einem niedrigeren pH-Wert findet aufgrund vorhandener Proteinverunreinigungen eine gewisse Ausfällung statt.

Hinweis zur Analyse

Proteinbestimmung nach E.

Sonstige Hinweise

Aktivatoren von RNase A sind Kalium- und Natriumsalze. RNase A kann durch Alkylierung von His12 oder His119 gehemmt werden.

Anwendung

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Inhibitor

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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In nucleotide excision repair, bulky DNA lesions such as UV-induced cyclobutane pyrimidine dimers are removed from the genome by concerted dual incisions bracketing the lesion, followed by gap filling and ligation. So far, two dual-incision patterns have been discovered: the
Wentao Li et al.
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R Perdigão-Henriques et al.
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Uterine leiomyosarcomas (ULMSs) are aggressive smooth muscle tumors associated with poor clinical outcome. Despite previous cytogenetic and molecular studies, their molecular background has remained elusive. To examine somatic variation in ULMS, we performed exome sequencing on 19 tumors. Altogether, 43
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Genome biology, 17, 47-47 (2016-03-16)
Recent large-scale studies revealed cell-type specific proteomes. However, protein complexes, the basic functional modules of a cell, have been so far mostly considered as static entities with well-defined structures. The co-expression of their members has not been systematically charted at

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