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Merck

P7634

Sigma-Aldrich

3-Phosphoglycerin-Phosphokinase aus Backhefe (S. cerevisiae)

ammonium sulfate suspension, ≥500 units/mg protein

Synonym(e):

PGK, Phosphoglyceratkinase, 3-Phosphoglyceratkinase, ATP:3-Phospho-D-glycerat-1-phosphotransferase

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
eCl@ss:
32160410
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

bakers yeast

Qualitätsniveau

Form

ammonium sulfate suspension

Spezifische Aktivität

≥500 units/mg protein

Lagerbedingungen

(Tightly closed)

Konzentration

1.0-10.0 mg/mL

Fremdaktivität

Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ≤0.1%

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

2-8°C

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Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Zellsignalisierung

Phosphoglyceratkinase (PGK), ein glykolytisches Enzym, wird aus einer Vielfalt von Organismen isoliert. Dieses typische Scharnier-Monomer-Enzym ist in den drei Lebensbereichen gut konserviert. Das Enzym besteht aus einer einzelnen gefalteten Polypeptidkette, die in zwei nahezu identische Domänen unterteilt ist. Jede davon ist durch zwei α-Helices (α-Helices 7 und 14) verbunden und durch eine tiefe Spalte getrennt. Diese Anordnung verleiht dem Enzym seine einzigartige Struktur mit zwei Lappen.

Anwendung

3-Phosphoglycerinphosphokinase aus Backhefe (S. cerevisiae) wird wie folgt verwendet:
  • zum Untersuchen von GTP-Bindungsproteinen mit geringer Molekülmasse und den Hemmungsmechanismen von Glyceraldehyd-3-phosphatdehydrogenase
  • beim gekoppelten Assay zum Messen der rückwärtigen Aktivität von aufgereinigter Nicotinamidadenin-Dinukleotid(NAD+)-abhängiger Glyceraldehyd-3-phosphatdehydrogenase (GAPDH) aus Kaninchenmuskel
  • im Assay von Glyceraldehyd-3-phosphatdehydrogenase

Biochem./physiol. Wirkung

3-Phosphoglycerin-Phosphokinase katalysiert den reversiblen Transfer einer Phosphatgruppe von 1,3-Diphosphoglycerat zu ADP, um ATP und 3-Phosphoglycerat zu erzeugen. 3-Phosphoglycerat-Phosphokinaseaktivität ist für die Glykolyse und Gluconeogenese notwendig. Phosphoglyceratkinase (PGK) spielt eine wesentliche Rolle im Glykolyseweg, indem sie eine der beiden ATP-produzierenden Reaktionen katalysiert. Sie wandelt 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3BPGA) zu 3-Phosphoglycerat (3PGA) um. Außerdem ist sie am Glukoneogenese-Prozess beteiligt, indem sie die entgegengesetzte Reaktion zum Erzeugen von 1,3BPGA und Adenosindiphosphat (ADP) katalysiert. Aufgrund ihrer Beteiligung an zahlreichen Prozessen, die nicht zum Energiestoffwechsel gehören, z. B. Pathogenese, Wechselwirkung mit Nukleinsäuren, Tumorgenesefortschritt, Zelltod und Virusreplikation, ist PGK auch als „Moonlighting“-Protein bekannt.

Einheitendefinition

Eine Einheit wandelt bei 25 °C und pH-Wert 6,9 pro Minute 1,0 μmol 1,3-Diphosphoglycerat zu 3-Phosphoglycerat um.

Physikalische Form

Kristallsuspension in 3,0 M (NH4)2SO4-Lösung und 0,04 M Tetranatriumpyrophosphat-Lösung, pH 8,0

Hinweis zur Analyse

Proteinbestimmung durch TCA Biuret.

Piktogramme

Exclamation mark

Signalwort

Warning

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Eye Irrit. 2

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Zulassungslistungen

Zulassungslistungen werden hauptsächlich für chemische Produkte erstellt. Für nicht-chemische Produkte können hier nur begrenzte Angaben gemacht werden. Kein Eintrag bedeutet, dass keine der Komponenten gelistet ist. Es liegt in der Verantwortung des Benutzers, die sichere und legale Verwendung des Produkts zu gewährleisten.

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CAS No.

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Tobias Vöpel et al.
PloS one, 7(6), e39418-e39418 (2012-07-05)
The cytosol of a cell is a concentrated milieu of a variety of different molecules, including small molecules (salts and metabolites) and macromolecules such as nucleic acids, polysaccharides, proteins and large macromolecular complexes. Macromolecular crowding in the cytosolic environment is
Gergely Agócs et al.
Biophysical journal, 102(12), 2828-2834 (2012-06-28)
Partitioning of polypeptides between protein folding and amyloid formation is of outstanding pathophysiological importance. Using yeast phosphoglycerate kinase as model, here we identify the features of the energy landscape that decide the fate of the protein: folding or amyloidogenesis. Structure
Yiwei Li et al.
Epigenetics, 7(8), 940-949 (2012-07-19)
The epigenetic regulation of genes has long been recognized as one of the causes of prostate cancer (PCa) development and progression. Recent studies have shown that a number of microRNAs (miRNAs) are also epigenetically regulated in different types of cancers
Tyler J Boone et al.
The Journal of biological chemistry, 287(34), 29035-29044 (2012-07-05)
Phosphoglycerate kinase (PGK), present on the surface of group B streptococcus (GBS), has previously been demonstrated to bind the host proteins actin and plasminogen. The actin and plasminogen binding sites of GBS-PGK were identified using truncated GBS-PGK molecules, followed by
Angelika B Riemer et al.
Experimental dermatology, 21(8), 625-629 (2012-07-11)
Based on the exquisite sensitivity, reproducibility and wide dynamic range of quantitative reverse-transcription real-time polymerase chain reaction (qRT-PCR), it is currently the gold standard for gene expression studies. Target gene expression is calculated relative to a stably expressed reference gene.

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