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Merck
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主要文書

安全性情報

SCP0225

Sigma-Aldrich

プロテアソーム基質

≥95% (HPLC), lyophilized

別名:

Carbobenzoxy-Gly-Gly-Leu-7-amido-4-methylcoumarin, benzyloxycarbonyl-glycyl-glycyl-leucyl-7-amido-4-methylcoumarin, Z-GGL-AMC

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About This Item

実験式（ヒル表記法）:
C28H32N4O7
分子量:
536.58
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.32

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製品名

プロテアソーム基質,

アッセイ

≥95% (HPLC)

フォーム

lyophilized

組成

Peptide Content, ≥87%

保管条件

protect from light

保管温度

−20°C

Amino Acid Sequence

Z-Gly-Gly-Leu-AMC

アプリケーション

Z-Gly-Gly-Leu-7-amido-4-methylcoumarin (Z-Gly-Gly-Leu-AMC) has been used as a substrate for proteasome peptidase to measure proteosome activities using spectrophotometer.[1]

生物化学的／生理学的作用

Z-Gly-Gly-Leu-7-amido-4-methylcoumarin (Z-Gly-Gly-Leu-AMC) is a fluorogenic peptide that is used in analysis of protease and peptidase activity of proteasomes. Z-GGL-AMC has been noted as a particular substrate for chymotrypsin-like activity. It has low solubility and precipitates at 100μM.[2][3]

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

SCP0225-5MG:

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試験成績書（COA）

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7-アミノ-4-メチルクマリン 99%

Sigma-Aldrich

257370

7-アミノ-4-メチルクマリン

M Rohrwild et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 93(12), 5808-5813 (1996-06-11)
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C P Ma et al.
The Journal of biological chemistry, 267(15), 10515-10523 (1992-05-25)
A protein that greatly stimulates the multiple peptidase activities of the 20 S proteasome (also known as macropain, the multicatalytic protease complex, and 20 S protease) has been purified from bovine red blood cells and from bovine heart. The activator
S G Roudiak et al.
Biochemistry, 37(1), 377-386 (1998-02-07)
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István Nagy et al.
Journal of bacteriology, 185(2), 496-503 (2003-01-04)
In a proteasome-lacking mutant of Streptomyces coelicolor A3(2), an intracellular enzyme with chymotrypsin-like activity, absent from the wild type, was detected. Complementation that restored proteasome function did not suppress expression of the endopeptidase. Since the enzyme was not found in
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Lu L
PLoS ONE, 9(11), e113783-e113783 (2014)
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