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Merck

C0278

Sigma-Aldrich

クロロペルオキシダーゼ from Caldariomyces fumago

buffered aqueous suspension, ≥3,000 units/mL

別名:

クロリドペルオキシダーゼ, 塩素:過酸化水素オキシドレダクターゼ

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6250 UNITS
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12500 UNITS
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About This Item

CAS番号:
Enzyme Commission number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.54

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フォーム

buffered aqueous suspension

分子量

42 kDa

濃度

≥3,000 units/mL

輸送温度

wet ice

保管温度

2-8°C

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詳細

Chloroperoxidase is a heme containing glycoprotein that is secreted from fungus. Chloroperoxidase (CPO) is a extracellular heme glycoenzyme containing ferriprotoporphyrin IX as the prosthetic group.[1]

アプリケーション

長期の分離手順における131Iイオン標識研究、タンパク質の臭素化、および、高分子の36Cl標識に対して有用なラクトペルオキシダ-ゼの代替物質。
Chloroperoxidase from Caldariomyces fumagois is useful alternative to lactoperoxidase for 131I ion labeling studies, for bromination of proteins, and for 36Cl labeling of macromolecules in long-term isolation procedures. It has been used to study biocatalytic oxidation in polymersome nanoreactors [2].
It has been used to study biocatalytic oxidation in polymersome nanoreactors.[2]

生物化学的/生理学的作用

Chloroperoxidase (CPO) is secreted from fungus and exhibits a broad spectrum of chemical reactivities. It is a peroxide-dependent chlorinating enzyme and it also catalyzes peroxidase, catalase and cytochrome P450-type reactions of dehydrogenation, hydrogenperoxide (H2O2) decomposition and oxygen insertion, respectively. The enzyme has magnetic and spectroscopic properties similar to that of cyctochrome P-450. CPO from the fungus Caldariomyces fumago has the capacity to chlorinate aromatic hydrocarbons, including polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs). PAHs are considered to be a potential health risk because of their possible carcinogenic and mutagenic activities and are widely dispersed in the environment.[3]

単位の定義

1ユニットは、塩化カリウムとH2O2の存在下で、pH 2.75、25°C、1分間に、1.0 μmolのモノクロロジメドンをジクロロジメドンに変換する反応を触媒する酵素量です。

物理的形状

粗製懸濁液(0.1 M リン酸ナトリウムで調製、pH 4.0)

インヒビター

製品番号
詳細
価格

ピクトグラム

Health hazard

シグナルワード

Danger

危険有害性情報

注意書き

危険有害性の分類

Resp. Sens. 1

保管分類コード

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

C0278-1.25KU:
C0278-BULK:
C0278-12.5KU:
C0278-6.25KU:
C0278-VAR:


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C M Hosten et al.
The Journal of biological chemistry, 269(19), 13966-13978 (1994-05-13)
Near-ultraviolet resonance Raman spectra of chloroperoxidase derivatives and high valent intermediates show frequencies that can be systematically assigned. In accord with previous observations of low v4 frequencies for the ferric enzyme, and quite low v4 frequencies for the ferrous enzyme
R Vázquez-Duhalt et al.
Phytochemistry, 58(6), 929-933 (2001-10-31)
Chloroperoxidase from Caldariomyces fumago was able to chlorinate 17 of 20 aromatic hydrocarbons assayed in the presence of hydrogen peroxide and chloride ions. Reaction rates varied from 0.6 min(-1) for naphthalene to 758 min(-1) for 9-methylanthracene. Mono-, di- and tri-chlorinated
Alexander N Morozov et al.
Biophysical journal, 100(4), 1066-1075 (2011-02-16)
Molecular dynamics simulations of an explicitly solvated cis-β-methylstyrene/chloroperoxidase-Compound I complex are performed to determine the cause of the high enantiospecificity of epoxidation. From the simulations, a two-dimensional free energy potential is calculated to distinguish binding potential wells from which reaction
Ilona F Persoon et al.
Journal of endodontics, 38(1), 72-74 (2011-12-14)
The aim of this study was to explore the antimicrobial effect of vanadium chloroperoxidase (VCPO) reaction products on Enterococcus faecalis biofilms of 4 different strains. Twenty-four-hour biofilms of E. faecalis strains V583, ER5/1, E2, and OS-16 were incubated in mixtures
Peter Bernhardt et al.
Journal of the American Chemical Society, 133(12), 4268-4270 (2011-03-10)
Halogenases catalyze reactions that introduce halogen atoms into electron-rich organic molecules. Vanadium-dependent haloperoxidases are generally considered to be promiscuous halogenating enzymes that have thus far been derived exclusively from eukaryotes, where their cellular function is often disputed. We now report

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