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Cep57 and Cep57l1 function redundantly to recruit the Cep63-Cep152 complex for centriole biogenesis.

Journal of cell science (2020-06-07)
Huijie Zhao, Sen Yang, Qingxia Chen, Xiaomeng Duan, Guoqing Li, Qiongping Huang, Xueliang Zhu, Xiumin Yan
ABSTRACT

The Cep63-Cep152 complex located at the mother centriole recruits Plk4 to initiate centriole biogenesis. How the complex is targeted to mother centrioles, however, is unclear. In this study, we show that Cep57 and its paralog, Cep57l1, colocalize with Cep63 and Cep152 at the proximal end of mother centrioles in both cycling cells and multiciliated cells undergoing centriole amplification. Both Cep57 and Cep57l1 bind to the centrosomal targeting region of Cep63. The depletion of both proteins, but not either one, blocks loading of the Cep63-Cep152 complex to mother centrioles and consequently prevents centriole duplication. We propose that Cep57 and Cep57l1 function redundantly to ensure recruitment of the Cep63-Cep152 complex to the mother centrioles for procentriole formation.

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Puromicina, powder, BioReagent, suitable for cell culture
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Anticorpo monoclonale ANTI-FLAG® M2, clone M2, purified immunoglobulin (Purified IgG1 subclass), buffered aqueous solution (10 mM sodium phosphate, 150 mM NaCl, pH 7.4, containing 0.02% sodium azide)
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Anti-α-tubulina monoclonale, ascites fluid, clone B-5-1-2
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Anti-actinaβ monoclonale, clone AC-74, ascites fluid
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Monoclonal Anti-polyHistidine antibody produced in mouse, clone HIS-1, ascites fluid
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Anti-tubulina acetilata monoclonale, clone 6-11B-1, ascites fluid
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Glutathione−Agarose, lyophilized powder
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Anti-Centrin Antibody, clone 20H5, clone 20H5, from mouse
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