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Merck
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SAB1401190

Sigma-Aldrich

Anti-IAPP antibody produced in rabbit

purified immunoglobulin, buffered aqueous solution

Sinonimo/i:

AMYLIN, DAP, IAP

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.43

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Origine biologica

rabbit

Livello qualitativo

Coniugato

unconjugated

Forma dell’anticorpo

purified immunoglobulin

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

polyclonal

Stato

buffered aqueous solution

Reattività contro le specie

human

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−20°C

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Informazioni sul gene

human ... IAPP(3375)

Descrizione generale

Islet, or insulinoma, amyloid polypeptide is commonly found in pancreatic islets of patients suffering diabetes mellitus type II, or harboring an insulinoma. While the assosciation of amylin with the development of type II diabetes has been known for some time, a direct causative role for amylin has been harder to establish. Studies suggest that amylin, like the related beta-amyloid (Abeta) associated with Alzheimer′s disease, can induce apoptotic cell-death in particular cultured cells, an effect that may be relevant to the development of type II diabetes. (provided by RefSeq)

Immunogeno

IAPP (NP_000406.1, 1 a.a. ~ 89 a.a) full-length human protein.

Sequence
MGILKLQVFLIVLSVALNHLKATPIESHQVEKRKCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTYGKRNAVEVLKREPLNYLPL

Azioni biochim/fisiol

IAPP (islet amyloid polypeptide) is secreted by the pancreatic β-cells along with insulin. IAPP is known to be involved in the regulation of gastric emptying, satiety and inhibiting glucagon secretion. IAPP is associated with type 2 diabetes mellitus where IAPP is part of amyloid deposits and is associated with mass and functional loss of β-cells. Oligomers and fibrils formed by IAPP is known to be toxic to the pancreatic islet β-cells.

Stato fisico

Solution in phosphate buffered saline, pH 7.4

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Influence of Aluminium and EGCG on Fibrillation and Aggregation of Human Islet Amyloid Polypeptide.
Xu ZX
Journal of Diabetes Research, 2016:1867059, 1-14 (2016)
Disease-linked mutations in factor H reveal pivotal role of cofactor activity in self-surface-selective regulation of complement activation.
Kerr H
The Journal of Biological Chemistry, 292(32), 13345-13360 (2017)

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