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288799

Sigma-Aldrich

3′-Chloroacetophenone

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About This Item

Formula condensata:
ClC6H4COCH3
Numero CAS:
99-02-5
Peso molecolare:
154.59
Beilstein:
636318
Numero CE:
202-721-8
Numero MDL:
MFCD00000593
Codice UNSPSC:
12352100
ID PubChem:
24857361
NACRES:
NA.22

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Livello qualitativo

100

Saggio

98%

Stato

liquid

Indice di rifrazione

n20/D 1.550 (lit.)

P. ebollizione

227-229 °C (lit.)

Densità

1.191 g/mL at 25 °C (lit.)

Gruppo funzionale

chloro
ketone

Stringa SMILE

CC(=O)c1cccc(Cl)c1

InChI

1S/C8H7ClO/c1-6(10)7-3-2-4-8(9)5-7/h2-5H,1H3
UUWJBXKHMMQDED-UHFFFAOYSA-N

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Categorie correlate

Descrizione generale

The activity of strain, Saccharomyces cerevisiae B5, on the reduction of 3′-chloroacetophenone was studied[1].

Pittogrammi

Exclamation mark
GHS07

Avvertenze

Warning

Indicazioni di pericolo

H315,H319,H335

Classi di pericolo

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organi bersaglio

Respiratory system

Codice della classe di stoccaggio

6.1A - Combustible acute toxic Cat. 1 and 2 / very toxic hazardous materials

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 3

Punto d’infiammabilità (°F)

221.0 °F - closed cup

Punto d’infiammabilità (°C)

105 °C - closed cup

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, type ABEK (EN14387) respirator filter

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Certificati d'analisi (COA)

Lot/Batch Number
SDBB2297
STBL3499
STBL1256
STBK9374
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Zhimin Ou et al.
Wei sheng wu xue bao = Acta microbiologica Sinica, 43(4), 523-526 (2005-11-10)
Four strains of microorganisms which have activity of chloroacetophenone reduction were screened, in which Saccharomyces cerevisiae B5 showed the highest activity and good stereoselectivity. This strains showed different activity on the reduction of various substrates in the following order: 2'-chloroacetophenone
Kunpeng Li et al.
Scientific reports, 7(1), 3081-3081 (2017-06-10)
(S)-carbonyl reductase II (SCRII) from Candida parapsilosis is a short-chain alcohol dehydrogenase/reductase. It catalyses the conversion of 2-hydroxyacetophenone to (S)-1-phenyl-1,2-ethanediol with low efficiency. Sortase was reported as a molecular "stapler" for site-specific protein conjugation to strengthen or add protein functionality.

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