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Merck

P6887

Sigma-Aldrich

Pepsina from porcine gastric mucosa

lyophilized powder, ≥3,200 units/mg protein

Sinónimos:

Pepsina A, Pepsina from hog stomach

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About This Item

Número de CAS:
Comisión internacional de enzimas:
Número CE:
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
eCl@ss:
42010127
NACRES:
NA.54

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origen biológico

Porcine gastric mucosa

Nivel de calidad

grado

Proteomics Grade

Formulario

lyophilized powder

actividad específica

≥3,200 units/mg protein

mol peso

35 kDa

impurezas

salt, essentially free

color

white to off-white

solubilidad

deionized water: soluble 10 mg/mL
10 mM HCl: soluble 4.0 mg/mL (Cold)

Nº de acceso UniProt

aplicaciones

diagnostic assay manufacturing

Condiciones de envío

wet ice

temp. de almacenamiento

−20°C

Información sobre el gen

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Aplicación

La pepsina de Sigma se ha utilizado junto con otras enzimas para la determinación de almidón resistente a enzimas (RS) en el pan.[1] También se ha utilizado para simular in vitro la digestión gastrointestinal de aislados de proteínas de guisantes o suero.[2]
La pepsina es una peptidasa utilizada para digerir las proteínas y se utiliza normalmente en la preparación de los fragmentos Fab de los anticuerpos. La pepsina, procedente de la mucosa gástrica porcina, se ha utilizado para hidrolizar muestras cervicales secas en ratones. El producto P6887 se suministra como polvo liofilizado y se ha utilizado para digerir proteínas durante el análisis de la fibra alimentaria[3].
Puede utilizarse hidrólisis con pepsina para producir los fragmentos F(ab′)2 de los anticuerpos. pepsina en www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer

Acciones bioquímicas o fisiológicas

A diferencia de muchas otras peptidasas, la pepsina hidroliza sólo enlaces peptídicos, no enlaces amida ni éster. La especificidad de rotura incluye péptidos con un ácido aromático a cada lado del enlace peptídico, especialmente si el otro residuo es también un aminoácido aromático o dicarboxílico. Se produce un aumento de la sensibilidad a la hidrólisis si hay un aminoácido que contiene azufre cerca del enlace peptídico, que tiene un aminoácido aromático. La pepsina romperá también preferentemente por el lado carboxilo de los restos de fenilalanina y leucina, y en menor medido en el lado carboxilo de los restos de ácido glutámico. La enzima no rompe los enlaces de valina, alanina o glicina.[4] Para la digestión con pepsina pueden utilizarse como sustratos la Z-L-tirosil-L-fenilalanina, la Z-L-glutamil-L-tirosina o la Z-L-metionil-L-tirosina.[4][5] Diversos péptidos que contienen fenilalanina inhiben la pepsina.[6]
Escisión preferente: residuos hidrófobos y aromáticos en las posiciones P1 y P1′. Rompe los enlaces Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe y Phe-Tyr en la cadena β de la insulina

Definición de unidad

Una unidad producirá un ΔA280 de 0,001 por minuto a pH 2,0 y 37  C, medido como productos solubles en TCA utilizando la hemoglobina como sustrato. (Volumen final = 16 ml. Trayectoria de la luz = 1 cm.)

Nota de análisis

Proteína determinada mediante E1%/280
pH óptimo es 2-4. Activa en urea 4 M y HCl de guanidina 3 M. Estable a 60 ºC. La pepsina se desactiva de manera irreversible a pH 8,0 - 8,5.

Otras notas

Véase más información sobre la pepsina en www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Inhibidor

Referencia del producto
Descripción
Precios

Pictogramas

Health hazardExclamation mark

Palabra de señalización

Danger

Frases de peligro

Clasificaciones de peligro

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Órganos de actuación

Respiratory system

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


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J A Marlett et al.
The American journal of clinical nutrition, 50(3), 479-485 (1989-09-01)
The effects of different methods on the distribution of total neutral sugars (TNS), uronic acids (UA), and beta-glucans (beta G) between the soluble (S) and insoluble (I) fractions of dietary fiber (DF) were determined for peas, kidney beans, oat bran
V Vermeirssen et al.
Journal of dairy science, 86(2), 429-438 (2003-03-22)
Pea and whey protein were fermented by Lactobacillus helveticus and Saccharomyces cerevisiae in monoculture and in combination at 28 and 37 degrees C in order to release angiotensin-I-converting enzyme (ACE) inhibitory peptides. The fermentation products were subjected to in vitro
Enzyme-resistant starch. III. The quality of straight-dough bread containing varying levels of enzyme-resistant starch.
Eerlingen, R. C., et al.
Cereal Chem., 71(2), 165-169 (1994)
Dixon, M., et al.
Enzymes, 262-262 (1979)
Oksana Lockridge et al.
The Journal of biological chemistry, 283(33), 22582-22590 (2008-06-26)
Human albumin is thought to hydrolyze esters because multiple equivalents of product are formed for each equivalent of albumin. Esterase activity with p-nitrophenyl acetate has been attributed to turnover at tyrosine 411. However, p-nitrophenyl acetate creates multiple, stable, acetylated adducts

Artículos

Antibody fragmentation with our pepsin digestion protocol for IgG antibody fragmentation and preparation of F(ab’).

Available Fluorescent in situ hybridization (FISH) procedures, reagents and equipment.

Protocolos

This procedure may be used for determination of Pepsin activity using hemoglobin as the substrate. It is a spectrophotometric stop rate determination.

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