T8802
Trypsin aus Rinderpankreas
TPCK Treated, essentially salt-free, lyophilized powder, ≥10,000 BAEE units/mg protein
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About This Item
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
bovine pancreas
Qualitätsniveau
Sterilität
aseptically filled
Form
essentially salt-free, lyophilized powder
Spezifische Aktivität
≥10,000 BAEE units/mg protein
Mol-Gew.
23.8 kDa
Zusammensetzung
protein, ≥95%
Löslichkeit
hydrochloric acid: soluble 1 mM, clear
Fremdaktivität
Chymotrypsin ≤0.1 BTEE units/mg protein
Lagertemp.
−20°C
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Allgemeine Beschreibung
The trypsin molecule has two domains: one is related to the enzyme active site and the tryptophan residues; the other is related to the 8-anilinonaphthalene-1-sulfonate binding.
Anwendung
Für den Trypsinverdau von Peptiden ein Verhältnis von ca. 1:100 bis 1:20 (Trypsin:Peptid) verwenden. Die typische Verwendung für dieses Produkt besteht im Entfernen von adhärenten Zellen von einer Kulturoberfläche. Die zum Ablösen von Zellen von ihrem Substrat erforderliche Trypsinkonzentration hängt in erster Linie vom Zelltyp und dem Alter der Kultur ab. Trypsine werden auch für die Resuspendierung von Zellen während der Zellkultur, in der Proteomikforschung für den Verdau von Proteinen und in verschiedenen In-Gel-Verdaus verwendet. Weitere Anwendungsbereiche sind u. a. die Beurteilung der Kristallisierung mit membranbasierten Methoden und eine Studie zur Feststellung, ob Proteinfaltungsraten und Proteinausbeuten durch das Vorhandensein von sog. „kinetischen Fallen“ begrenzt werden können.
Trypsin can be used to release adherent cells from tissue culture plates for passaging. Trypsin has been used in a study to assess the effects of macromolecular crowding on the structural stability of human α-lactalbumin. Trypsin has also been used in a study to investigate BN-PAGE analysis of Trichoderma harzianum secretome.
Biochem./physiol. Wirkung
Trypsin spaltet Peptide auf der C-terminalen Seite von Lysin- und Argininrückständen. Die Hydrolyse dieser Reaktion wird verlangsamt, wenn sich auf einer der Seiten der Spaltstelle ein Säurerest befindet, und die Hydrolyse wird beendet, wenn sich auf der Carboxylseite der Spaltstelle ein Prolinrest befindet. Der optimale pH-Wert für die Trypsinaktivität liegt zwischen 7 und 9. Trypsin kann auch zum Spalten von Ester und Amidbindungen von synthetischen Derivaten von Aminosäuren eingesetzt werden. EDTA wird Trypsinlösungen als Chelatbildner zugegeben, der Calcium- und Magnesiumionen neutralisiert, welche die Peptidbindungen verdecken, auf die sich das Trypsin auswirkt. Durch das Entfernen dieser Ionen wird die enzymatische Aktivität verstärkt.
Serinprotease-Inhibitoren, u. a. DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin, hemmen Trypsin.
Serinprotease-Inhibitoren, u. a. DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin, hemmen Trypsin.
Einheitendefinition
Eine BAEE-Einheit erzeugt unter Verwendung von BAEE als Substrat ein A253 von 0,001 pro Minute bei einem pH-Wert von 7,6 und einer Temperatur von 25 °C.
One BAEE unit will produce a ΔA253 of 0.001 per min at pH 7.6 at 25 °C using BAEE as substrate. Reaction volume = 3.2 ml (1 cm light path).
Angaben zur Herstellung
TPCK treated
Hinweis zur Analyse
Protein determined by E1%/280
Sonstige Hinweise
View more information on trypsin at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer
Inhibitor
Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben
Substrat
Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben
Signalwort
Danger
H-Sätze
Gefahreneinstufungen
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Zielorgane
Respiratory system
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
Persönliche Schutzausrüstung
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
Analysenzertifikate (COA)
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Protokolle
Continuous spectrophotometric rate determination method using BAEE substrate measures trypsin activity, essential for enzyme characterization.
Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..
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