A1153

Aprotinin

3-8 TIU/mg solid, lyophilized powder

• Synonym(e): BPTI, Boviner pankreatischer Trypsin-Inhibitor, Trasylol, Trypsin-Inhibitor (basisch, pankreatisch)
• Empirische Formel (Hill-System): C₂₈₄H₄₃₂N₈₄O₇₉S₇
• CAS-Nummer: 9087-70-1
• Molekulargewicht: 6511.44
• EG-Nummer: 232-994-9
• MDL-Nummer: MFCD00130541
• UNSPSC-Code: 12352202
• NACRES: NA.77

Eigenschaften

• Produktbezeichnung: Aprotinin aus Rinderlunge, lyophilized powder, 3-8 TIU/mg solid
• Biologische Quelle: bovine lung
• Qualitätsniveau: 300
• Form: lyophilized powder
• Spezifische Aktivität: 3-8 TIU/mg solid
• Mol-Gew.: ~6,500
• Löslichkeit: H₂O: ≥5 mg/mL
• UniProt-Hinterlegungsnummer: P00974
• Lagertemp.: 2-8°C
• SMILES String: S1SCC2NC(=O)CNC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C5NC(=O)C(NC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C9N(CCC9)C(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C%11N(CCC%11)C(=O
• InChI: 1S/C284H432N84O79S7/c1-21-144(9)222-271(439)337-174(68-46-105-309-282(300)301)239(407)340-187(120-160-77-85-164(374)86-78-160)251(419)341-185(116-156-55-29-24-30-56-156)250(418)342-188(121-161-79-87-165(375)88-80-161)252(420)346-191(123-208(291)378)246(41
• InChIKey: ZPNFWUPYTFPOJU-UHFFFAOYSA-N
• Angaben zum Gen: cow ... PTI(404172)

Beschreibung

Allgemeine Beschreibung

Aprotinin aus Rinderlunge ist ein globuläres Polypeptid-Monomer mit einem Molekulargewicht von 6,5 kDa.[1] Aprotinin wird häufig als unspezifischer Serinprotease-Inhibitor eingesetzt und besteht aus einem antiparallelen β-Faltblatt, einer N-terminalen 310-Helix und einer C-terminalen und α-Helix.[2] Aprotininreste der Aminosäuren 13–18 sind für die Bindung an Serinproteasen von besonderer Bedeutung.[3]

Anwendung

Aprotinin aus Rinderlunge wird verwendet:

• als Proteasehemmer in Radioimmunpräzipitationspuffer (RIPA) zur Homogenisierung von kardialen mikrovaskulären Endothelialzellen (CMECs)(4) und humanen Brustepithelzellen[4]
• in Angiogenese-Assays von Fibroblasten[5]
• bei der proteomischen Stabilisierung von Speichelüberstand[6]

Aprotinin wird im Wesentlichen als Trypsin-Inhibitor eingesetzt.

Biochem./physiol. Wirkung

Aprotinin hemmt Proteasen wie z. B. Trypsin, Plasmin, Chymotrypsin und Thrombin. Es blockiert die Bradykinin-Synthese aus Kininogen.[1] Es wird zur Behandlung von Blutverlust bei chirurgischen Eingriffen eingesetzt.[3]

Aprotinin ist ein kompetitiver Inhibitor der Serinprotease, der stabile Komplexe mit Enzymen bildet und aktive Enzymstellen blockiert. Diese Bindungen sind reversibel und die meisten Aprotinin-Protease-Komplexe lösen sich bei extremen pH-Werten von >10 oder <3 auf. Strukturell ist Aprotinin ein monomeres globuläres Protein; ein Derivat aus der Rinderlunge, das aus 58 Aminosäuren besteht, die in einer einzelnen Polypeptidkette mit drei vernetzenden Disulfidbrücken angeordnet sind.

Einheitendefinition

Eine Trypsin-Inhibitor-Einheit (TIU) senkt die Aktivität von zwei Trypsin-Einheiten um 50 %, wobei eine Trypsin-Einheit bei pH 7,8 und 25 °C 1,0 μmol N-α-Benzoyl-DL-arginin-p-nitroanilid pro Minute hydrolisiert. Eine weitere häufig verwendete Einheit ist KIU, wobei 1 TIU = 1.300 KIU.

Angaben zur Herstellung

Dieses Produkt ist ein lyophilisiertes Pulver mit einer Aktivität von 3-8 TIU/mg des festen Pulvers. Aprotinin ist frei löslich in Wasser (>10 mg/ml) und wässrigen Puffern mit geringer Ionenstärke. Verdünnte Lösungen sind im Allgemeinen nicht so stabil wie konzentrierte Lösungen, die Stabilität der Lösung hängt jedoch auch vom pH-Wert ab. Aprotinin ist relativ stabil gegen Denaturierung – nur Thermolysin hat sich als fähig erwiesen, es bei 60-80 °C abzubauen. Aprotinin kann durch Filtration mit einem 0,2-μm-Filter sterilisiert werden.

Sicherheitshinweise

• Lagerklassenschlüssel: 11 - Combustible Solids
• WGK: WGK 1
• Flammpunkt (°F): Not applicable
• Flammpunkt (°C): Not applicable
• Persönliche Schutzausrüstung: Eyeshields, Gloves, type N95 (US)