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Merck

13135

Sigma-Aldrich

N-Benzoyl-L-tyrosyl-4-aminobenzoesäure Natriumsalz

lyophilized, ≥98.0% (sum of enantiomers, HPLC)

Synonym(e):

Bentiromid, N-Benzoyl-L-tyrosyl-p-aminobenzoesäure Natriumsalz

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About This Item

Lineare Formel:
C23H19N2O5Na
CAS-Nummer:
Molekulargewicht:
444.41
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
PubChem Substanz-ID:
NACRES:
NA.83

Assay

≥98.0% (sum of enantiomers, HPLC)

Form

powder or crystals

Optische Aktivität

[α]20/D +45±2°, c = 1% in DMF/H2O 1:1

Qualität

lyophilized

mp (Schmelzpunkt)

~210 °C (dec.)

Löslichkeit

water: 0.25 g/5mL, clear to slightly hazy

Lagertemp.

2-8°C

SMILES String

[Na+].Oc1ccc(C[C@H](NC(=O)c2ccccc2)C(=O)Nc3ccc(cc3)C([O-])=O)cc1

InChI

1S/C23H20N2O5.Na/c26-19-12-6-15(7-13-19)14-20(25-21(27)16-4-2-1-3-5-16)22(28)24-18-10-8-17(9-11-18)23(29)30;/h1-13,20,26H,14H2,(H,24,28)(H,25,27)(H,29,30);/q;+1/p-1/t20-;/m0./s1

InChIKey

HEJYVLSWQWPKPQ-BDQAORGHSA-M

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Allgemeine Beschreibung

N-Benzoyl-L-tyrosine p-amidobenzoic acid acts as a substrate for peptide hydrolases present in the human small intestinal mucosa. Its degradation to p-aminobenzoic acid helps to assess the pancreatic and renal functionality.

Sonstige Hinweise

Hydrolysis of benzol-tyrosyl-p-aminobenzoic acid by a human intestinal microvillar peptidase; Substrate for the assay of chymotrypsin in crude biological materials

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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A method for the assay of chymotrypsin in crude biological materials.
A R Imondi et al.
Analytical biochemistry, 54(1), 199-204 (1973-07-01)
P.W. Pemberton et al.
Biochemical Society Transactions, 13, 175-175 (1985)
E E Sterchi et al.
Clinical science (London, England : 1979), 62(5), 557-560 (1982-05-01)
1. Hydrolysis of N-benzoyl-L-tyrosyl-p-aminobenzoic acid (PABA-peptide) has been measured in soluble and particulate fractions of human small intestinal mucosa. 2. Both soluble and particulate fractions contained enzymic activity capable of splitting the PABA-peptide. In the particulate fractions this activity increased
C Lang et al.
Journal of clinical chemistry and clinical biochemistry. Zeitschrift fur klinische Chemie und klinische Biochemie, 18(9), 551-555 (1980-09-01)
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