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Merck

CK-RO

Roche

Creatin-Kinase (CK)

from rabbit muscle

Synonym(e):

Creatin-Phosphokinase

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

EC-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204

Biologische Quelle

rabbit muscle

Qualitätsniveau

Form

lyophilized

Verpackung

pkg of 100 mg (10127566001)
pkg of 500 mg (10736988001)

Hersteller/Markenname

Roche

Farbe

white to light yellow

Optimaler pH-Wert

6.0-7.0(reverse reaction)
9.0(forward reaction)

Löslichkeit

water: soluble

Eignung

suitable for immunoprecipitation

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Anwendung(en)

life science and biopharma
sample preparation

Fremdaktivität

ATPase <0.001%
HK <0.001%
myokinase <0.001%

Lagertemp.

2-8°C

Angaben zum Gen

rabbit ... CKM(100009056)

Allgemeine Beschreibung

at 25 °C (800 U/mg lyophilizate at 37 °C) with creatine phosphate and ADP as the substrates, and N-acetyl-L-cysteine as the activator.

Anwendung

Creatinkinase wurde als Komponente des Translationspuffers bei In-vitro-Translationsassays verwendet und auch als Komponente des Energieregeneration-Mixes.

Biochem./physiol. Wirkung

Creatinkinase (CK) ist eine Guanidinkinase, welche die reversible Phosphorylierung von Creatin zu Creatinphosphat auf Kosten des ATP katalysiert. Sie spielt eine sehr wichtige Rolle bei der schnellen Regeneration von ATP in Zellen mit hohem Energiebedarf. Ein erhöhter CK-Spiegel im menschlichen Blut weist auf Erkrankungen des Nervensystems und Herzmuskels, maligne Hypothermie und bestimmte Tumorarten hin. Metalle wie Mg, Mn und Ca wirken als Cofaktoren für die CK. Sie bildet auch ein Substrat für die Proteinkinase C, ein wichtiges Signalmolekül, das am Zellwachstum beteiligt ist. Ein Produkt der enzymatischen Reaktion von CK ist Creatinphosphat, das nachweislich die Replikation des HIV (humanen Immundefizienz-Virus) in Makrophagen verhindert.

Qualität

Verunreinigungen: <Jeweils 0,001 % ATPase, HK und Myokinase

Spezifikationen

Spezifische Aktivität: Etwa 350 U/mg Lyophilisat bei +25 °C (800 U/mg Lyophilisat bei +37 °C) mit Creatinphosphat und ADP als Substrate und N-Acetyl-L-Cystein als Aktivator.

Einheitendefinition

Eine Einheit CK-Aktivität (+25 °C) = 2.3 U (+37 °C), Creatin-P und ADP als Substrate, NAcCys als Reaktivator.

Physikalische Form

Lyophilisat, stabilisiert

Angaben zur Herstellung

Lagerbedingungen (Arbeitslösung): Arbeitslösungen und Lagerbedingungen für Routine-Anwendungen:
In 0,1 M Imidazolpuffer auflösen, aliquotieren und bei -15 bis -25 °C aufbewahren.
Stabil für etwa vier Wochen bei -15 bis -25 °C.
Wiederholtes Einfrieren und Auftauen ist zu vermeiden.

In 0,5%-iger NaHCO3-Lösung auflösen.
Nicht einfrieren. Vor Licht geschützt lagern.
Stabil für 2 - 3 Tage bei einer 2 bis 8 °C.
Oder
In 30 mM Glycinpuffer, pH 9,0, mit 0,2 mM DTT auflösen.
2 - 3 Tage haltbar bei 2 bis 8 °C.

Sonstige Hinweise

Nur für die Life-Science-Forschung. Nicht zur Verwendung in diagnostischen Verfahren vorgesehen.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

does not flash

Flammpunkt (°C)

does not flash


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Irina M Kuznetsova et al.
Biochimica et biophysica acta, 1596(1), 138-155 (2002-05-02)
GdmCl-induced unfolding of rabbit muscle creatine kinase, CK, has been studied by a variety of physico-chemical methods including near and far UV CD, SEC, intrinsic fluorescence (intensity, anisotropy and lifetime) as well as intensity and lifetime of bound ANS fluorescence.
J K Rao et al.
FEBS letters, 439(1-2), 133-137 (1998-12-16)
The crystal structure of rabbit muscle creatine kinase, solved at 2.35 A resolution by X-ray diffraction methods, clearly identified the active site with bound sulfates surrounded by a constellation of arginine residues. The putative binding site of creatine, which is
Aurélie M Rakotondrafara et al.
Nature protocols, 6(5), 563-571 (2011-04-30)
Much of the regulation of gene expression occurs at the level of protein synthesis. In addition to the canonical translation factors, a multitude of proteins and microRNAs (miRNAs) act as regulatory trans-acting factors. Mechanistic analysis of translational control benefits from
Marta Teperek et al.
International journal of molecular sciences, 15(9), 16719-16740 (2014-09-23)
Spermatozoa are more efficient at supporting normal embryonic development than spermatids, their immature, immediate precursors. This suggests that the sperm acquires the ability to support embryonic development during spermiogenesis (spermatid to sperm maturation). Here, using Xenopus laevis as a model
Marta Teperek et al.
Genome research, 26(8), 1034-1046 (2016-04-02)
For a long time, it has been assumed that the only role of sperm at fertilization is to introduce the male genome into the egg. Recently, ideas have emerged that the epigenetic state of the sperm nucleus could influence transcription

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