Table de référence des acides aminés

Propriétés des principaux acides aminés

Nom	Poids moléculaire	Formule moléculaire	Formule brute	Poids brut (-H2O)	pKa1	pKb2	pKx3	pl4
Alanine (Ala/A)	89,10	C3H7NO2	C3H5NO	71,08	2,34	9,69	–	6,00
Arginine (Arg/R)	174,20	C6H14N4O2	C6H12N4O	156,19	2,17	9,04	12,48	10,76
Asparagine (Asn/N)	132,12	C4H8N2O3	C4H6N2O2	114,11	2,02	8,80	–	5,41
Acide aspartique (Asp/D)	133,11	C4H7NO4	C4H5NO3	115,09	1,88	9,60	3,65	2,77
Cystéine (Cys/C)	121,16	C3H7NO2S	C3H5NOS	103,15	1,96	10,28	8,18	5,07
Acide glutamique (Glu/E)	147,13	C5H9NO4	C5H7NO3	129,12	2,19	9,67	4,25	3,22
Glutamine (Gln/Q)	146,15	C5H10N2O3	C5H8N2O2	128,13	2,17	9,13	–	5,65
Glycine (Gly/G)	75,07	C2H5NO2	C2H3NO	57,05	2,34	9,60	–	5,97
Histidine (His/H)	155,16	C6H9N3O2	C6H7N3O	137,14	1,82	9,17	6,00	7,59
Hydroxyproline (Hyp/O)	131,13	C5H9NO3	C5H7NO2	113,11	1,82	9,65	–	–
Isoleucine (Ile/I)	131,18	C6H13NO2	C6H11NO	113,16	2,36	9,60	–	6,02
Leucine (Leu/L)	131,18	C6H13NO2	C6H11NO	113,16	2,36	9,60	–	5,98
Lysine (Lys/K)	146,19	C6H14N2O2	C6H12N2O	128,18	2,18	8,95	10,53	9,74
Méthionine (Met/M)	149,21	C5H11NO2S	C5H9NOS	131,20	2,28	9,21	–	5,74
Phénylalanine (Phe/F)	165,19	C9H11NO2	C9H9NO	147,18	1,83	9,13	–	5,48
Proline (Pro/P)	115,13	C5H9NO2	C5H7NO	97,12	1,99	10,60	–	6,30
Acide pyroglutamique (Glp/U)	139,11	C5H7NO3	C5H5NO2	121,09	–	–	–	5,68
Sérine (Ser/S)	105,09	C3H7NO3	C3H5NO2	87,08	2,21	9,15	–	5,68
Thréonine (Thr/T)	119,12	C4H9NO3	C4H7NO2	101,11	2,09	9,10	–	5,60
Tryptophane (Trp/W)	204,23	C11H12N2O2	C11H10N2O	186,22	2,83	9,39	–	5,89
Tyrosine (Tyr/Y)	181,19	C9H11NO3	C9H9NO2	163,18	2,20	9,11	10,07	5,66
Valine (Val/V)	117,15	C5H11NO2	C5H9NO	99,13	2,32	9,62	–	5,96

¹ Le pKa est le logarithme négatif de la constante de dissociation du groupement -COOH.
² Le pKb est le logarithme négatif de la constante de dissociation du groupement -NH3.
³ Le pKx est le logarithme négatif de la constante de dissociation de tout autre groupement de la molécule.
⁴ Le pl est le pH au point isoélectrique.
Référence : D. R. Lide, Handbook of Chemistry and Physics, 72nd Edition, CRC Press, Boca Raton, FL, 1991.

Les acides aminés sont les unités de base des peptides et des protéines. Chaque acide aminé est constitué d'un groupement amine et d'un groupement carboxylique liés à un atome de carbone tétraédrique. Cet atome de carbone est appelé carbone α (ou carbone alpha). 

Les acides aminés se distinguent les uns des autres par leur chaîne latérale, appelée groupement R. Le groupement R de chaque acide aminé présente une structure, une charge électrique et une polarité qui lui sont propres.

Nous vous invitons à consulter les tables et les structures qui suivent pour découvrir les propriétés, les types, les applications et la disponibilité des différents acides aminés.

Hydrophobes aliphatiques Hydrophobes aromatiques Neutres polaires

Acides Basiques

Uniques Indice d'hydrophobicité

Acides aminés à chaîne latérale hydrophobe aliphatique

Alanine, Ala, A

Isoleucine, Ile, I

Leucine, Leu, L

Méthionine, Met, M

Valine, Val, V

Acides aminés à chaîne latérale hydrophobe aromatique

Phénylalanine, Phe, F

Tryptophane, Trp, W

Tyrosine, Tyr, Y

Acides aminés à chaîne latérale polaire neutre

Asparagine, Asn, N

Cystéine, Cys, C

Glutamine, Gln, Q

Sérine, Ser, S

Thréonine, Thr, T

Acides aminés à chaîne latérale chargée acide

Acide aspartique, Asp, D

Acide glutamique, Glu, E

Acides aminés à chaîne latérale chargée basique

Arginine, Arg, R

Histidine, His, H

Lysine, Lys, K

Acides aminés uniques

Glycine, Gly, G

Proline, Pro, P

Indice d'hydrophobicité des principaux acides aminés

L'indice d'hydrophobicité est une mesure de l'hydrophobicité relative, à savoir le degré de solubilité d'un acide aminé dans l'eau. Dans une protéine, les acides aminés hydrophobes ont tendance à se trouver à l'intérieur de la molécule, contrairement aux acides aminés hydrophiles qui ont tendance à être en contact avec l'environnement aqueux.

Les valeurs indiquées dans la table suivante sont normalisées : une valeur de 100 est attribuée au résidu le plus hydrophobe comparativement à la glycine, qui est considérée comme neutre (valeur de 0). Les échelles ont été extrapolées aux résidus qui sont plus hydrophiles que la glycine.

À pH 2A		À pH 7B
Très hydrophobes
Leu	100	Phe	100
Ile	100	Ile	99
Phe	92	Trp	97
Trp	84	Leu	97
Val	79	Val	76
Met	74	Met	74
Hydrophobes
Cys	52	Tyr	63
Tyr	49	Cys	49
Ala	47	Ala	41
Neutres
Thr	13	Thr	13
Glu	8	His	8
Gly	0	Gly	0
Ser	-7	Ser	-5
Gln	-18	Gln	-10
Asp	-18
Hydrophiles
Arg	-26	Arg	-14
Lys	-37	Lys	-23
Asn	-41	Asn	-28
His	-42	Glu	-31
Pro	-46	Pro	-46 (à pH 2)
		Asp	-55

^A Valeurs à pH 2 : normalisées d'après Sereda et al. J. Chrom. 676: 139–153 (1994).
^B Valeurs à pH 7 : Monera et al. J. Protein Sci. 1: 319–329 (1995).

Références

1. Hayman M, Smith K, Cameron N, Przyborski S. 2005. Growth of human stem cell-derived neurons on solid three-dimensional polymers. Journal of Biochemical and Biophysical Methods. 62(3):231-240. https://doi.org/10.1016/j.jbbm.2004.12.001

2. Cho IJ, Ahn JY, Kim S, Choi MS, Ha TY. 2008. Resveratrol attenuates the expression of HMG-CoA reductase mRNA in hamsters. Biochemical and Biophysical Research Communications. 367(1):190-194. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2007.12.140

3. Polleux F, Ghosh A. 2002. The Slice Overlay Assay: A Versatile Tool to Study the Influence of Extracellular Signals on Neuronal Development. Science Signaling. 2002(136):pl9-pl9. https://doi.org/10.1126/stke.2002.136.pl9

4. Rama Rao KV, Reddy PV, Tong X, Norenberg MD. 2010. Brain Edema in Acute Liver Failure. The American Journal of Pathology. 176(3):1400-1408. https://doi.org/10.2353/ajpath.2010.090756

5. Marx M, Günter RH, Hucko W, Radnikow G, Feldmeyer D. 2012. Improved biocytin labeling and neuronal 3D reconstruction. Nat Protoc. 7(2):394-407. https://doi.org/10.1038/nprot.2011.449