C1538
Complement C8 deficient serum human
for complement assays
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About This Item
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.61
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Application
Complement C8 is one of the end terminals of the complement system contained in the membrane attack complex (MAC). A deficiency of C8 may result in an increased susceptibility to Neisseria meningitidis. The most common mutation resulting in a C8 deficiency is a C to T transition in exon 9 of the C8 beta gene. Recent research however, has also discovered that two separate heterogeneous mutations may result in C8 deficiency in patients displaying recurrent meningococcal meningitis. These mutations are a duplication mutation on exon 7 and a mutation on exon 3.
Actions biochimiques/physiologiques
Serum naturally deficient in C8 may actually contain some C8, though in greatly reduced quantity. Terminal complement complex is present at trace levels in such sera.
Forme physique
Supplied as a solution in PBS, pH 7.3
Remarque sur l'analyse
C8 is depleted by immunoadsorption as judged by a highly sensitive hemolytic assay.
Clause de non-responsabilité
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Code de la classe de stockage
10 - Combustible liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 3
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
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T E Mollnes et al.
Scandinavian journal of immunology, 24(3), 307-312 (1986-09-01)
The terminal complement complex (TCC) was quantified in sera from patients with a genetic deficiency of C8 alpha-gamma or C8 beta. The individual sera contained only trace amounts of TCC compared with a normal serum pool. The content of TCC
L Saucedo et al.
Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950), 155(10), 5022-5028 (1995-11-15)
We studied the molecular bases for C8 beta deficiency in 34 unrelated families from the United States and the former Soviet Union. These families represented 69 unrelated null alleles of which 59 (86%) were found to be due to a
W P Kolb et al.
Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950), 122(5), 2103-2111 (1979-05-01)
C1q, a subcomponent of the first component of complement, has been isolated from human serum in fully hemolytically active form by affinity column chromatography and gel filtration with Bio-Gel A-5M. The affinity column was prepared by covalent coupling of purified
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