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ENTK-RO

Roche

Enterokinase

from calf intestine

Synonyme(s) :

restriction protease enterokinase

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About This Item

Numéro de classification (Commission des enzymes):
Code UNSPSC :
12352204

Source biologique

bovine (calf) intestine

Forme

lyophilized

Poids mol.

150 kDa

Conditionnement

pkg of 3 × 250 μg (11351311001)
pkg of 3 × 30 μg (11334115001)

Fabricant/nom de marque

Roche

Concentration

1:50 % (w/w)

pH optimal

8

Température de stockage

2-8°C

Description générale

Enterokinase is a  protease from calf intestine and supplied in a quality optimized for the cleavage of fusion proteins.
Enterokinase is a heterodimeric serine protease involved in the conversion of trypsinogen to trypsin. It cleaves trypsinogen by highly specific manner at the trypsinogen activation peptide site following the sequence (A~p)~-L and stimulates its physiological activities.

Spécificité

Serine protease acting as a restriction protease that recognizes the amino acid sequence -(Asp)4-Lys-X. The aspartic acid residues can be partially substituted by glutamic acid.

Application

Quality
Purity: highly purified, not standardized with albumin
Quality control: function tested
Enterokinase is used for the cleavage of fusion proteins at definite cleavage sites. For the processing of recombinant proteins, the desired protein is fused with Enterokinase  recognition sequence. After purification of the entire fusion protein, the protein or peptide is released by incubation with enterokinase.

Notes préparatoires

Working concentration: 1:50 (w/w)
Storage conditions (working solution): A solution of enterokinase, stored at 2 to 8 °C, can be used up to one week.

Autres remarques

For life science research only. Not for use in diagnostic procedures.

Pictogrammes

Health hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

does not flash

Point d'éclair (°C)

does not flash


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E R LaVallie et al.
The Journal of biological chemistry, 268(31), 23311-23317 (1993-11-05)
Enterokinase (enteropeptidase) is a heterodimeric serine protease that is responsible for the physiological activation of trypsinogen by highly specific cleavage of the trypsinogen activation peptide following the sequence (Asp)4-Lys. In this paper, we report the cloning and functional expression of

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