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SRP5208

Sigma-Aldrich

Moesin (410-end), GST tagged human

recombinant, expressed in E. coli, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Sinônimo(s):

MSN

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About This Item

Código UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.32

recombinante

expressed in E. coli

Ensaio

≥70% (SDS-PAGE)

Formulário

buffered aqueous glycerol solution

peso molecular

~50 kDa

nº de adesão NCBI

Condições de expedição

dry ice

temperatura de armazenamento

−70°C

Informações sobre genes

human ... MSN(4478)

Descrição geral

Moesin (or membrane-organizing extension spike protein) belongs to ERM family that modulates epithelial integrity by regulating cell-signalling events that affect actin organization and polarity. The effects of Moesin on epithelial cells appear to result from inhibition of Rho signaling. ERM proteins serve a structural role in linkage of the cytoskeletion to the plasma membrane and the rescue of cells lacking Moesin by modulation of Rho signaling indicates that inhibition of Rho activity may be a more critical function of Moesin. The negative feedback loop produced by Rho′s activation of ERM may be an important mechanism that prevents the excessive migratory and invasive properties characteristic of metastatic cancer cells.

forma física

Supplied in 50mM Tris-HCl, pH 7.5, 150mM NaCl, 10mM glutathione, 0.1mM EDTA, 0.25mM DTT, 0.1mM PMSF, 25% glycerol.

Nota de preparo

after opening, aliquot into smaller quantities and store at -70 °C. Avoid repeating handling and multiple freeze/thaw cycles

Código de classe de armazenamento

10 - Combustible liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable


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Olga Speck et al.
Nature, 421(6918), 83-87 (2003-01-04)
Two prominent characteristics of epithelial cells, apical-basal polarity and a highly ordered cytoskeleton, depend on the existence of precisely localized protein complexes associated with the apical plasma membrane, and on a separate machinery that regulates the spatial order of actin
W T Lankes et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 88(19), 8297-8301 (1991-10-01)
Moesin (membrane-organizing extension spike protein, pronounced mó ez in) has previously been isolated from bovine uterus and characterized as a possible receptor protein for heparan sulfate. We now have cloned and sequenced its complete cDNA, which represents a single 4.2-kilobase

Nossa equipe de cientistas tem experiência em todas as áreas de pesquisa, incluindo Life Sciences, ciência de materiais, síntese química, cromatografia, química analítica e muitas outras.

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