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About This Item
Fórmula empírica (Notação de Hill):
C59H86N16O15
Peso molecular:
1259.41
Código UNSPSC:
12352209
NACRES:
NA.77
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![[Asn1,Val5,Asn9]-Angiotensin I salmon](/deepweb/assets/sigmaaldrich/product/images/406/475/f9d770b6-4616-476a-98cc-1241feb0d36f/640/f9d770b6-4616-476a-98cc-1241feb0d36f.jpg)
Ensaio
≥95% (HPLC)
Formulário
lyophilized
composição
Peptide Content, ≥65%
condição de armazenamento
protect from light
temperatura de armazenamento
−20°C
Amino Acid Sequence
Asp-Arg-Val-Tyr-Val-His-Pro-Phe-Asn-Leu
Aplicação
Angiotensins are peptide hormone components of the renin-angiotensin system involved in the regulation of blood vessel constriction and aldosterone release. Angiotensin I, a decapeptide derived from angiotensinogen, is a converted to Angiotensin II by the removal of the two C-terminal amino acids. Various analogues of Angiotensin I may be used as substrates to identify, differentiate and characterize angiotensin-converting enzyme(s) (ACE).
Código de classe de armazenamento
11 - Combustible Solids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 1
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
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M Bramucci et al.
The American journal of physiology, 273(6 Pt 2), R2089-R2096 (1998-01-22)
Our aim was to study the role of angiotensin-converting enzyme (ACE) and angiotensin II (ANG II) on ovarian steroidogenesis and prostaglandin production of amphibian. Hormonal effects of ACE, ACE inhibitors, synthetic bullfrog angiotensin I (ANG I), and [Val5]ANG II were
T Yamaguchi et al.
Journal of pharmacobio-dynamics, 9(7), 585-592 (1986-07-01)
In the present investigation, the occurrence of angiotensin I converting enzyme (EC 3.4.15.1; ACE) was first demonstrated in the kidney of bullfrog (Rana catesbeiana). Namely, a large amount of hydrolyzing activity toward N alpha-hippuryl-L-His-L-Leu-OH (HHL), a synthetic substrate of ACE
A Miano et al.
Acta physiologica Scandinavica, 160(3), 277-282 (1997-07-01)
The occurrence of angiotensin converting enzyme (EC 3.4.15.1; ACE) was demonstrated for the first time in serum of newt (Triturus carnifex) and frog (Rana esculenta). The enzymatic activity was evidenced following hydrolysis of N-[3-(2-furyl) acryloyl]L-phenylalanyl glycyl glycine (FAPGG), a synthetic
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