A4987
Aminopeptidase His-tagged from Vibrio proteolyticus
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recombinante
expressed in E. coli
Nível de qualidade
grau
Proteomics Grade
Formulário
powder
atividade específica
50-100 U/mg
prazo de validade
2 yr
Condições de expedição
wet ice
temperatura de armazenamento
−20°C
Definição da unidade
One unit will hydrolyze 1.0 micromole of Leucine P-Nitroanilide to L-Leucine and P-Nitroaniline per minute at pH 8.0 at 25°C.
Palavra indicadora
Danger
Frases de perigo
Declarações de precaução
Classificações de perigo
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Órgãos-alvo
Respiratory system
Código de classe de armazenamento
11 - Combustible Solids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 1
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
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Carin C Stamper et al.
Biochemistry, 43(30), 9620-9628 (2004-07-28)
Binding of the competitive, slow-binding inhibitor bestatin ([(2S,3R)-3-amino-2-hydroxy-4-phenylbutanoy]-leucine) to the aminopeptidase from Aeromonas proteolytica (AAP) was examined by both spectroscopic and crystallographic methods. Electronic absorption spectra of the catalytically competent [Co_(AAP)], [CoCo(AAP)], and [ZnCo(AAP)] enzymes recorded in the presence of
Krzysztof P Bzymek et al.
Inorganic chemistry, 44(23), 8574-8580 (2005-11-08)
Previous kinetic characterization of the glutamate 151 (E151)-substituted forms of the leucine aminopeptidase from Aeromonas proteolytica (Vibrio proteolyticus; AAP) has provided critical evidence that this residue functions as the general acid/base. The close proximity of similar glutamate residues to the
L Ustynyuk et al.
Biochemistry, 38(35), 11433-11439 (1999-09-02)
Seven aliphatic and two aromatic alcohols were tested as reporters of the substrate selectivity of the aminopeptidase from Aeromonas proteolytica (AAP). This series of alcohols was chosen to systematically probe the effect of carbon chain length, steric bulk, and inhibitor
G Van Heeke et al.
Biochimica et biophysica acta, 1131(3), 337-340 (1992-07-15)
The gene encoding the Vibrio proteolyticus aminopeptidase was cloned and sequenced and its amino acid sequence was deduced. The gene encodes a 54 kDa protein, larger than the previously reported size of 30 kDa for the purified aminopeptidase. Sequence alignments
Gudrun Schürer et al.
Biochemistry, 43(18), 5414-5427 (2004-05-05)
The aminopeptidase of Aeromonas proteolytica (AAP) belongs to the group of metallo-hydrolases that require two divalent cations for full activity. Such binuclear metal centers are found in several aminopeptidases, raising the question whether a common mechanism, at least partly, is
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