A3515
Adenosine 2′,5′-diphosphate–Agarose
lyophilized powder
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About This Item
Produtos recomendados
forma
lyophilized powder
Extensão da rotulagem
1-5 μmol per mL
matriz
cross-linked 4% beaded agarose
ativação da matriz
cyanogen bromide
ligação da matriz
N-6
espaçador de matriz
8 atoms
temperatura de armazenamento
−20°C
Categorias relacionadas
Aplicação
Adenosine 2′,5′-diphosphate Agarose (2′,5′-ADP agarose) has been used to study NADPH-cytochrome P450 oxidoreductase (CPR), which plays an important role in the insecticide resistance of Anopheles gambiae (a major malaria vector). In particular, Anopheles gambiae CPR (AgCPR) displayed a decreased affinity to adenosine 2′,5′-phosphate when compared to human CPR (hCPR) determined by isothermal titration calorimetry. This may be important for the development of more advanced insecticides that selectively target mosquito CPR.
forma física
Lyophilized powder stabilized with lactose
Código de classe de armazenamento
11 - Combustible Solids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 3
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
Equipamento de proteção individual
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Certificados de análise (COA)
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Lu-Yun Lian et al.
PloS one, 6(5), e20574-e20574 (2011-06-10)
NADPH-cytochrome P450 oxidoreductase (CPR) plays a central role in chemical detoxification and insecticide resistance in Anopheles gambiae, the major vector for malaria. Anopheles gambiae CPR (AgCPR) was initially expressed in Eschericia coli but failed to bind 2',5'-ADP Sepharose. To investigate
Alex Grunau et al.
Biochemistry, 46(28), 8244-8255 (2007-06-22)
A combination of mutagenesis, calorimetry, kinetics, and small-angle X-ray scattering (SAXS) has been used to study the mechanism of ligand binding energy propagation through human cytochrome P450 reductase (CPR). Remarkably, the energetics of 2',5'-ADP binding to R597 at the FAD-binding
Alex Grunau et al.
Biochemistry, 45(5), 1421-1434 (2006-02-01)
The thermodynamics of coenzyme binding to human cytochrome P450 reductase (CPR) and its isolated FAD-binding domain have been studied by isothermal titration calorimetry. Binding of 2',5'-ADP, NADP(+), and H(4)NADP, an isosteric NADPH analogue, is described in terms of the dissociation
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