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12-359

Sigma-Aldrich

Acetyl-Histone H3 Peptide

Lys14

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About This Item

Código UNSPSC:
12352202
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.41

product name

Acetyl-Histone H3 (Lys14) Peptide, Routinely evaluated by Dot Blot Assay. This peptide was recognized on a dot blot using Anti-acetyl Histone H3 (Lys14). The peptide was not recognized by anti-acetyl Histone H3 (Lys9) or anti-acetyl Histone H3 (Lys9,14).

Nível de qualidade

100

fabricante/nome comercial

Upstate®

técnica(s)

immunocytochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

nº de adesão NCBI

NM_002107.3

nº de adesão UniProt

Q16695

Condições de expedição

dry ice

Informações sobre genes

human ... H3F3B(3021)

Qualidade

Routinely evaluated by Dot Blot Assay. This peptide was recognized on a dot blot using Anti-acetyl Histone H3 (Lys14), (06-911). The peptide was not recognized by anti-acetyl Histone H3 (Lys9) or anti-acetyl Histone H3 (Lys9,14).

forma física

Lyophilized powder

Armazenamento e estabilidade

2 years at -20°C

Informações legais

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Exoneração de responsabilidade

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Certificados de análise (COA)

Busque Certificados de análise (COA) digitando o Número do Lote do produto. Os números de lote e remessa podem ser encontrados no rótulo de um produto após a palavra “Lot” ou “Batch”.

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Opening the way to gene activity
Pennisi, E
Science (New York, N.Y.), 275, 155-157 (1997)
A B Ruiz-García et al.
FEBS letters, 403(2), 186-190 (1997-02-17)
Enzymatic extracts from a gcn5 mutant and wild-type strains of Saccharomyces cerevisiae were chromatographically fractionated and the histone acetyltransferase activities compared. When free histones were used as substrate, extracts from wild-type cells showed two peaks of activity on histone H3
Transcription-linked acetylation by Gcn5p of histones H3 and H4 at specific lysines.
Kuo, M H, et al.
Nature, 383, 269-272 (1996)

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