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840522P

Avanti

MGlc-DAG

1,2-diacyl-3-O-(α-D-glucopyranosyl)-sn-glycerol (E. coli), powder

Sinônimo(s):

Monoglucosyl Diacylglycerol (E. coli); MGlcDG

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About This Item

Fórmula empírica (Notação de Hill):
C43H80O10
Número CAS:
2021179-21-3
Peso molecular:
757.09
Código UNSPSC:
12352211
NACRES:
NA.25

Ensaio

>99% (TLC)

Formulário

powder

embalagem

pkg of 1 × 5 mg (840522P-5mg)

fabricante/nome comercial

Avanti Research™ - A Croda Brand 840522P

tipo de lipídio

neutral glycerides

Condições de expedição

dry ice

temperatura de armazenamento

−20°C

cadeia de caracteres SMILES

[H][C@@](CO[C@@H](O1)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]([C@H]1CO)O)(OC(CCCCCCC/C=C\CCCCCCCC)=O)COC(CCCCCCCCCCCCCCC)=O

Descrição geral

Monoglucosyl diacylglycerol (MGlcDAG) is a nonbilayer (NB)-prone[1] and a foreign neutral glycolipid.[2] It is mainly obtained from diacylglycerol (DAG).[1]

Ações bioquímicas/fisiológicas

Monoglucosyl diacylglycerol (MGlcDAG) is involved in the glucolipid pathway.[1] It is capable of restoring the transport activity of lactose permease (LacY) in the absence of phosphatidylethanolamine (PE).[3]

Embalagem

5 mL Clear Glass Sealed Ampule (840522P-5mg)

Informações legais

Avanti Research is a trademark of Avanti Polar Lipids, LLC

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Ponto de fulgor (°F)

No data available

Ponto de fulgor (°C)

No data available

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L Li et al.
The Journal of biological chemistry, 272(47), 29602-29606 (1997-12-31)
1,2-Diacylglycerol 3-glucosyltransferase synthesizes the major nonbilayer-prone lipid monoglucosyldiacylglycerol (MGlcDAG) in the membrane of Acholeplasma laidlawii, which is important for the spontaneous curvature, and is a regulatory site for the lipid surface charge density. A potential connection between activity and a
Malin Wikström et al.
The Journal of biological chemistry, 279(11), 10484-10493 (2003-12-23)
The mechanisms by which lipid bilayer properties govern or influence membrane protein functions are little understood, but a liquid-crystalline state and the presence of anionic and nonbilayer (NB)-prone lipids seem important. An Escherichia coli mutant lacking the major membrane lipid
Jun Xie et al.
The Journal of biological chemistry, 281(28), 19172-19178 (2006-05-16)
To determine the specific role lipids play in membrane protein topogenesis in vivo, the orientation with respect to the membrane bilayer of Escherichia coli lactose permease (LacY) transmembrane (TM) domains and their flanking extramembrane domains was compared after assembly in

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