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L2254

Sigma-Aldrich

Lipoprotéine lipase from bovine milk

ammonium sulfate suspension, ≥2,000 units/mg protein (BCA)

Synonyme(s) :

Diacylglycérol acylhydrolase, Diacylglycérol lipase

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About This Item

Numéro CAS:
9004-02-8
Numéro de classification (Commission des enzymes):
3.1.1.34 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE :
232-669-1
Numéro MDL:
MFCD00131523
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

bovine milk

Forme

ammonium sulfate suspension

Activité spécifique

≥2,000 units/mg protein (BCA)

Température de stockage

2-8°C

Description générale

La lipoprotéine lipase (LPL) du lait de vache est une glycoprotéine. Elle se présente sous la forme d'un homodimère et comprend deux oligosaccharides liés par des liaisons N-osidiques. Elle est thermolabile.

Application

La lipoprotéine lipase du lait de vache a été utilisée :
  • comme supplément pour tester ses effets sur l'absorption de lipoprotéines de très basse densité (VLDL) marquées au perchlorate de 1,1′-dioctadécyl-3,3,3′-tétraméthyl-indocarbocyanine (DiI) dans des cellules de cancer du sein MDA-MB-231
  • pour traiter des cellules endothéliales microvasculaires de cerveau humain (HBMEC) pour la lipolyse des lipoprotéines riches en triglycérides (LRTG)
  • pour tester ses effets sur l'expression génique dans des astrocytes humains normaux

Actions biochimiques/physiologiques

La lipoprotéine lipase (LPL) du lait de vache contribue à maximiser l'activité lipolytique. Elle s'associe aux micelles de caséine. La LPL régule l'utilisation des triglycérides et présente une spécificité positionnelle. En général, les lipases catalysent la lipolyse des triglycérides, tout particulièrement au niveau de l'acide gras positionné en sn-1 et en sn-3.

Définition de l'unité

Une unité libère 1,0 nmol de p-nitrophénol par minute à pH 7,2 et 37 °C en utilisant du butyrate de p-nitrophényle comme substrat.

Forme physique

Suspension dans du sulfate d′ammonium 3,8 M et du Tris HCl 0,02 M à pH 8,0.

Notes préparatoires

Purifié par affinité

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificats d'analyse (COA)

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Leslie E Lupien et al.
Journal of lipid research, 61(2), 205-218 (2019-12-07)
We previously described the expression of CD36 and LPL by breast cancer (BC) cells and tissues and the growth-promoting effect of VLDL observed only in the presence of LPL. We now report a model in which LPL is bound to
Y Ikeda et al.
Nihon rinsho. Japanese journal of clinical medicine, 52(12), 3146-3152 (1994-12-01)
We describe molecular and physiological properties of human lipoprotein lipase (LPL) based on recent advanced knowledges. Human LPL is a lipolytic glycoprotein enzyme synthesized by extrahepatic tissues, mainly adipocytes, and its gene is located on chromosome 8p22 with 10 exons
Richard E Morton et al.
Journal of lipid research, 63(2), 100166-100166 (2022-01-13)
Apolipoprotein F (ApoF) modulates lipoprotein metabolism by selectively inhibiting cholesteryl ester transfer protein activity on LDL. This ApoF activity requires that it is bound to LDL. How hyperlipidemia alters total plasma ApoF and its binding to LDL are poorly understood.
Biochemistry, Lipoprotein Lipase
Pirahanchi Y, et al.
StatPearls [Internet] (2023)
Lipoprotein lipase and lipolysis in milk
Deeth, Hilton C
International dairy journal, 16, 555-562 (2006)
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