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A2714

Aldolase aus Kaninchenmuskel

lyophilized powder, ≥8.0 units/mg protein

Synonym(e):

D-Fructose-1,6-bisphosphat-D-glyceraldehyd-3-phosphatlyase, Fructose-diphosphataldolase

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-781-0
MDL number:
EG-Nummer:
Specific activity:
≥8.0 units/mg protein
Biological source:
rabbit muscle

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biological source

rabbit muscle

Quality Segment

form

lyophilized powder

specific activity

≥8.0 units/mg protein

composition

Protein, ≥80% biuret

foreign activity

glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ≤0.03%, lactic dehydrogenase ≤0.03%, phosphoglucose isomerase ≤0.6%, pyruvate kinase ≤0.1%, triosephosphate isomerase ≤0.05%

storage temp.

−20°C

Application

Aldolase wird zur Umwandlung von Fructose-1,6-diphosphat zu Dihydroxyacetonphosphat und Glyceraldehyd-3-phosphat eingesetzt. Aldolase aus Kaninchenmuskel wird zur stereospezifischen Deprotonierung von DHAP C3 verwendet . Produkt A2714 ist im Wesentlichen sulfatfrei und enthält Citratpuffersalze.

Biochem/physiol Actions

Aldolase ist an der Glucogenese, dem Calvin-Zyklus und der Glycolyse beteiligt. Aldolase aus Kaninchenmuskel ist eine Aldolase der Klasse I, die kovalente Schiff-Basen-Zwischenprodukte bildet. Die aktive Stelle von Aldolase ist das Zentrum der α/β 8-Fass-Proteinfaltung .

Physical form

Im Wesentlichen sulfatfrei, enthält Citratpuffersalze

Other Notes

Eine Einheit wandelt je Minute bei einem pH-Wert von 7,4 und 25 °C 1,0 μmol Fructose-1,6-diphosphat zu Dihydroxyacetonphosphat und Glyceraldehyd-3-phosphat um.

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A8811P3397T2391
description

lyophilized powder, ≥8.0 units/mg protein

description

ammonium sulfate suspension, 10-20 units/mg protein

description

ammonium sulfate suspension, ≥100 units/mg protein

description

Type III-S, ammonium sulfate suspension, ≥4,000 units/mg protein

biological source

rabbit muscle

biological source

rabbit muscle

biological source

rabbit muscle

biological source

rabbit muscle

specific activity

≥8.0 units/mg protein

specific activity

10-20 units/mg protein

specific activity

≥100 units/mg protein

specific activity

≥4,000 units/mg protein

form

lyophilized powder

form

ammonium sulfate suspension

form

ammonium sulfate suspension

form

ammonium sulfate suspension

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

foreign activity

pyruvate kinase ≤0.1%, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ≤0.03%, phosphoglucose isomerase ≤0.6%, triosephosphate isomerase ≤0.05%, lactic dehydrogenase ≤0.03%

foreign activity

pyruvate kinase ≤0.1%, lactic dehydrogenase ≤0.03%, triosephosphate isomerase ≤0.05%, phosphoglucose isomerase ≤0.6%, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ≤0.03%

foreign activity

lactic dehydrogenase ≤0.5%, phosphoglucose isomerase ≤0.01%, pyruvate kinase ≤0.05%

foreign activity

pyruvate kinase, lactic dehydrogenase, phosphoglucose isomerase, α-glycerophosphate dehydrogenase and aldolase ≤0.001%, 3-phosphoglyceric phosphokinase ≤0.01%, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ≤0.01%

Quality Level

300

Quality Level

200

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300

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Lagerklasse

11 - Combustible Solids

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Eyeshields, Gloves, type N95 (US)



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Questions

1–2 of 2 Questions  
  1. Can this product be used as the protein molecular weight standard (representing 160kDa) in the SEC chromatography analysis?

    1 answer
    1. While the total molecular weight of aldolase is reported to be 160 kDa, this enzyme has not been tested for use as a molecular weight marker. Suitability would have to be determined by the end users.

      Helpful?

  2. What is the molecular weight (MW) of the product?

    1 answer
    1. The molecular weight of aldolase from rabbit muscle is 161,000 daltons, and it is a tetramer composed of subunits of 40,000 daltons. This information is detailed in the research article: "The molecular weight of rabbit muscle aldolase and the properties of the subunits in acid solution" by Sia, C.L., and Horecker, B.L., published in the Arch. Biochem. Biophys. journal, volume 123, issue 1, pages 186-194 in 1968.

      Helpful?

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