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Merck

70923

BugBuster® (primäraminfreies) Extraktionsreagenz

Synonym(e):

Protein Extraction Reagent

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General description

Das BugBuster (primäraminfreie) Proteinextraktionsreagenz ist eine spezielle BugBuster Formulierung für Anwendungen, bei denen Primäramine im Proteinextrakt störend wirken würden, wie z. B. bei der Proteinimmobilisierung oder -vernetzung. Der in BugBuster (primäraminfrei) verwendete PIPPS-Puffer hat eine ähnliche Pufferkapazität und einen ähnlichen pH-Bereich wie der ursprüngliche Tris-gepufferte BugBuster, komplexiert aber keine Metallionen, wodurch er sich auch ideal für die Extraktion von metallabhängigen Proteinen eignet.

Features and Benefits

Primary Amine-Free Formulation: BugBuster® (primary amine-free) Extraction Reagent is specially designed for applications where primary amines would interfere with protein extract. This means that academic researchers can purify metal-dependent proteins or proteins to be used for immobilization or crosslinking without worrying about the presence of primary amines, which could cause interference.

Enhanced Extraction: The extraction process can be further enhanced by the addition of rLysozyme Solution and Benzonase Nuclease, which helps to efficiently extract and purify proteins from the sample.

Metal Ion Compatibility: The PIPPS buffer used in the primary amine-free formulation of BugBuster® has a similar buffer capacity and pH range as the original Tris-buffered BugBuster® but will not complex metal ions. This makes it an ideal choice for extraction of metal-dependent proteins

Legal Information

BUGBUSTER is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
NOVAGEN is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Disclaimer

Toxizität: Standard-Handhabung (A)

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10 - Combustible liquids

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The combination of BugBuster® and Lysonase™ reagents greatly enhances the release of soluble proteins from Gram-positive bacteria.

Cell lysis and nucleic acid removal for Gram-negative and Gram-positive bacteria using the BugBuster Plus Lysonase™ Kit

Citation Spotlight: BugBuster® Protein Extraction Reagent for Efficient Protein Extraction from Bacterial Pathogens

Verwandter Inhalt

Traditionally, protein purification from E. coli consists of four distinct phases: harvest, bacterial cell lysis, lysate clarification and protein purification. Bacterial lysis typically requires several time-consuming, hands-on steps, such as freeze/thaw cycles and sonication. These harsh lysis techniques may negatively impact protein quality and contribute to sample-to-sample variability. To maintain protein activity and integrity, detergent-based lysis buffers are routinely used to avoid mechanical protein extraction methods. Regardless of the lysis method used, centrifugation is traditionally required to pellet unwanted cell debris and permit recovery of the clarified lysate. The final step, purification, is frequently performed using affinity media specific for expressed epitope tags. Agarose-based media have typically been used, either as a slurry in microcentrifuge tubes or packed into gravity-driven or spin columns. While easier to manipulate, columns are greatly affected by lysate consistency and carryover of cell debris, which can lead to clogging of the column frits.

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