Kluczowe dokumenty

Wyświetl całą dokumentację

Przejdź do

EMS0006

Trypsin Protease

Name: Trypsin Protease
Brand: SIGMA
Price: 481 PLN

Hydrolyzes peptide bonds at the carboxyl side of arginine and lysine residues, suitable for mass spectrometry, recombinant, expressed in Pichia pastoris

Synonim(y):

Mass Spectrometry Trypsin, Proteomics grade Trypsin, rTrypsin

Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.

Wybierz wielkość

Zmień widok

Gabaryty przesyłki	SKU	Dostępność	Cena netto
100 μg		Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności	481,00 zł
4 x 100 μg		Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności	1800,00 zł

Informacje o tej pozycji

UNSPSC Code:

12352204

NACRES:

NA.26

Specific activity:

≥10,000 units/mg protein

Recombinant:

expressed in Pichia pastoris

481,00 zł

Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Zamów zamówienie zbiorcze

Pomoc techniczna

Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.

Pozwól nam pomóc

Nazwa produktu

Recombinant Trypsin, Proteomics Grade, lyophilized powder, recombinant, expressed in Pichia pastoris

recombinant

expressed in Pichia pastoris

Quality Level

200

grade

Proteomics Grade

form

lyophilized powder

specific activity

≥10,000 units/mg protein

suitability

suitable for , suitable for mass spectrometry

UniProt accession no.

P00761

shipped in

wet ice

storage temp.

2-8°C

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Powiązane kategorie

Protein Mass Spectrometry

Protein Biology

Porównaj podobne pozycje

Wyświetl pełne porównanie

Pokaż różnice

1 of 1

Ta pozycja	EMS0007	T8658	EMS0005
Sigma-Aldrich EMS0006 Recombinant Trypsin	Sigma-Aldrich EMS0007 Recombinant Trypsin Dimethlyated	Sigma-Aldrich T8658 Trypsin from bovine pancreas	Sigma-Aldrich EMS0005 SOLu-Trypsin Dimethylated
grade Proteomics Grade	grade Proteomics Grade	grade Proteomics Grade	grade Proteomics Grade
specific activity ≥10,000 units/mg protein	specific activity ≥10,000 units/mg protein	specific activity -	specific activity ≥10,000 units/mg protein (Enzymatic activity)
suitability suitable for , suitable for mass spectrometry	suitability suitable for mass spectrometry	suitability suitable for protein sequencing	suitability suitable for mass spectrometry
recombinant expressed in Pichia pastoris	recombinant expressed in Pichia pastoris	recombinant -	recombinant expressed in Pichia pastoris
form lyophilized powder	form lyophilized powder	form lyophilized powder	form ready-to-use solution
UniProt accession no. P00761	UniProt accession no. P00761	UniProt accession no. -	UniProt accession no. P00761

General description

Trypsin is a major proteolytic enzyme, synthesized as a preproenzyme by pancreas and is stored as proenzyme trypsinogen in secretory granules. Trypsin belongs to the family of serine proteases that are characterized by the catalytic triad His57, Asp102 and Ser195. Trypsin is routinely used in proteomics research for peptide mapping and protein sequence work due to its highly specific cleavage resulting in a limited number of tryptic peptides. Trypsin is a pancreatic serine endoprotease which hydrolyzes peptide bonds specifically at the carboxyl side of arginine and lysine residues. The rate of hydrolysis is slower if an acidic residue is on either side of the cleavage site and cleavage may not occur if a proline residue is on the carboxyl side. The enzyme also exhibits esterase and amidase activities. Trypsin has an average molecular mass of 23.29 kDa and a pH optimum near 8.0. This product is prepared from recombinant trypsin, porcine sequence. It is naturally devoid of chymotryptic activity. This high-quality trypsin is suitable for proteomics use.

Biochem/physiol Actions

Trypsin plays an important role in the digestion of consumed protein and contributes to the activation of other proteolytic enzymes like chemotrypsin and elastase.

Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

pictograms

GHS08,GHS05,GHS07,GHS09

signalword

Danger

hcodes

H290,H314,H317,H334,H335,H411

pcodes

P260 - P273 - P280 - P303 + P361 + P353 - P304 + P340 + P310 - P305 + P351 + P338

Hazard Classifications

Aquatic Chronic 2 - Eye Dam. 1 - Met. Corr. 1 - Resp. Sens. 1 - Skin Corr. 1A - Skin Sens. 1 - STOT SE 3

target_organs

Respiratory system

supp_hazards

EUH071

Klasa składowania

8A - Combustible corrosive hazardous materials

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Wyszukaj dokument COA

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Structural properties of trypsin from cold-adapted fish, arabesque greenling (Pleurogrammus azonus)

Kanno G, et al.

European Food Research and Technology, 232(3), 381-388 (2011)

Molecular characterization and gene expression of six trypsinogens in the flatfish Senegalese sole (Solea senegalensis Kaup) during larval development and in tissues

Manchado M, et al.

Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology, 149(2), 334-344 (2008)

Autophagy receptor NDP52 alters DNA conformation to modulate RNA polymerase II transcription.

Dos Santos, et al.

Nature Communications, 14, 2855-2855 (2023)

Handbook of Proteolytic Enzymes (2012)

Powiązane treści

Product Information Sheet - EMS0006

Instructions

Numer pozycji handlu globalnego

SKU	NUMER GTIN
EMS0006-100UG	04061833253229
EMS0006-4X100UG	04061833697122

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej