T8003
Tripsina from bovine pancreas
Type I, ~10,000 BAEE units/mg protein
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About This Item
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type
Type I
form
solid
specific activity
~10,000 BAEE units/mg protein
mol wt
23.8 kDa
composition
protein, 90-100%
solubility
hydrochloric acid: soluble 1 mM, clear
foreign activity
Chymotrypsin ≤4 BTEE units/mg protein
shipped in
wet ice
storage temp.
−20°C
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Application
Para la digestión de los péptidos con tripsina, utilice una proporción de aproximadamente 1:100 a 1:20 de tripsina:péptido. La utilización habitual de este producto es la separación de las células adherentes de una superficie de cultivo. La concentración necesaria de tripsina para separar las células de su sustrato depende fundamentalmente del tipo de célula y de la edad del cultivo. También se han utilizado tripsinas para la re-suspensión de células durante el cultivo celular, en investigación en proteómica para la digestión de proteínas y en varias digestiones en gel. Otras aplicaciones son la evaluación de la cristalización mediante técnicas de membrana y en un estudio para determinar que las tasas de plegado y los rendimientos de las proteínas pueden limitarse por la presencia de trampas cinéticas.
Biochem/physiol Actions
La tripsina rompe los péptidos por el lado C-terminal de los restos de lisina y de arginina. La velocidad de hidrólisis de esta reacción se reduce si a cada lado del punto de rotura hay un residuo ácido, y la hidrólisis se interrumpe si en el lado carboxilo del sitio de ruptura hay un resto de prolina. El pH óptimo de actividad de la tripsina es 7-9. La tripsina también puede actuar rompiendo las uniones éster y amida de los derivados sintéticos de aminoácidos. Se añade EDTA a las disoluciones de tripsina como agente quelante que neutraliza los iones de calcio y de magnesio, los cuales ocultan los enlaces peptídicos sobre los que actúa la tripsina. La eliminación de esos iones aumenta la actividad enzimática.
Los inhibidores de las proteasas de serina, como DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF y la aprotinina, entre otros, inhibirán la tripsina.
Los inhibidores de las proteasas de serina, como DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF y la aprotinina, entre otros, inhibirán la tripsina.
Components
Trypsin consists of a single chain polypeptide of 223 amino acid residues, produced by the removal of the N-terminal hexapeptide from trypsinogen which is cleaved at the Lys - lle peptide bond. The sequence of amino acids is cross-linked by 6 disulfide bridges. This is the native form of trypsin, beta-trypsin. BETA-trypsin can be autolyzed, cleaving at the Lys - Ser residue, to produce alpha-trypsin. Trypsin is a member of the serine protease family.
Caution
Solutions in 1 mM HCl are stable for 1 year in aliquots and stored at -20°C. The presence of Ca2+ will also diminish the self-autolysis of trypsin and maintain its stability in solution. Trypsin will also retain most of its activity in 2.0 M urea, 2.0 M guanidine HCl, or 0.1% (w/v) SDS.
Unit Definition
Una unidad BAEE producirá un A253 de 0,001 por minuto a pH 7,6 y 25°C utilizando BAEE como sustrato.
Preparation Note
Soluble in 1 mM HCl at 1 mg/mL.
inhibitor
Referencia del producto
Descripción
Precios
substrate
Referencia del producto
Descripción
Precios
signalword
Danger
hcodes
Hazard Classifications
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
target_organs
Respiratory system
Storage Class
11 - Combustible Solids
wgk_germany
WGK 1
ppe
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
Certificados de análisis (COA)
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This technical article described the Enzymatic Assay of Trypsin Inhibitor.
Continuous spectrophotometric rate determination method using BAEE substrate measures trypsin activity, essential for enzyme characterization.
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