Wybór inhibitora proteazy: Unikanie utraty białek podczas przygotowywania próbek
Inhibitory proteaz są cennymi i użytecznymi odczynnikami dla badaczy, którzy chcą zahamować ogólną degradację białek w ekstraktach tkankowych lub komórkowych przez endogenne proteazy. Podczas izolacji i charakteryzacji proteazy mogą stanowić zagrożenie dla losu białka. Poznaj różne rodzaje inhibitorów proteaz i wybierz najlepszy dla swoich badań.
Klasy proteaz
Proteolityczne rozszczepianie wiązań peptydowych jest jednym z najważniejszych mechanizmów wpływających na właściwości białek. Proteazy są wszechobecne we wszystkich tkankach i płynach biologicznych. Są one zaangażowane w wiele procesów fizjologicznych, począwszy od funkcjonalnej aktywacji lub inaktywacji białek, aż po ich całkowite rozpuszczenie do prostych aminokwasów. Cztery główne klasy enzymów proteolitycznych są rutynowo wykorzystywane do opisu proteaz:
- Klasa proteaz serynowych obejmuje trypsynę, chymotrypsynę i elastazę.
- Klasa proteaz cysteinowych obejmuje papainę, kalpainę i katepsyny lizosomalne.
- Klasa proteaz asparaginowych obejmuje pepsynę i reninę
- Klasa proteaz metaloproteazowych obejmuje termolizynę i karboksypeptydazę A
Podczas izolacji i charakteryzacji, jedna lub wszystkie cztery klasy proteaz mogą stanowić zagrożenie dla losu białka. Inhibitory proteaz o szerokim spektrum działania i koktajle (mieszaniny) zostały opracowane w celu ochrony integralności białek przed wieloma klasami proteaz.
Proteazy i koktajle inhibitorów proteaz
Koktajle inhibitorów proteaz zostały opracowane w celu zabezpieczenia integralności białek podczas ekstrakcji i oczyszczania, aby chronić białka podczas przygotowywania próbek.Inhibitory drobnocząsteczkowe oferują również skuteczne podejście do identyfikacji i badania udziału proteaz zarówno w normalnych procesach fizjologicznych, jak i patologicznych, zarówno w hodowli komórkowej in vitro, jak i u zwierząt in vivo. Oferujemy szeroką gamę dobrze ugruntowanych indywidualnych inhibitorów proteaz i koktajli inhibitorów proteaz, które są zoptymalizowane pod kątem utrzymania i zachowania funkcjonalności białek po lizie komórek. Oferta ta obejmuje:
- Różne formaty, w tym proszek, roztwór lub tabletka
- Hamowanie proteaz w prawie każdym typie próbki (tkanka lub komórka)
- Specyficzne formuły zoptymalizowane pod kątem konkretnych zastosowań
- Znane marki, takie jak:
- Inhibitory SIGMAFAST™
- Koktajle inhibitorów ReadyShield®
- Koktajl inhibitorów proteazy cOmplete™ firmy Roche w tabletkach/li>
- Calbiochem® wysokiej jakości małe cząsteczki, które silnie hamują szerokie spektrum proteaz
Kliknij poniżej, aby przejść do interesującego Cię inhibitora proteazy i znaleźć to, czego potrzebujesz, aby ulepszyć przygotowanie próbki.
Inhibitory kalpain
Kalpainy należą do rodziny zależnych od wapnia tioloproteaz, które proteolizują szeroką gamę białek cytoszkieletowych, błonowych i regulatorowych. Nadmierna ekspresja kalpain została pozytywnie powiązana zarówno z ostrymi, jak i przewlekłymi procesami neurodegeneracyjnymi, w tym niedokrwieniem, urazem i chorobą Alzheimera. Proteoliza kalpain jest zwykle późnym etapem wspólnej ścieżki prowadzącej do śmierci komórki indukowanej przez związki ekscytotoksyczne; stąd selektywne hamowanie kalpain przez inhibitory kalpain w celu ograniczenia uszkodzeń neuronów jest przedmiotem zainteresowania badawczego.
Inhibitory kolagenazy
Kolagenazy ssaków należą do rodziny metaloproteinaz, które specyficznie rozszczepiają kolagen. Kolagenazy są wytwarzane przez makrofagi, fibroblasty i keratynocyty, które biorą udział w procesie gojenia się ran. Jednak w przewlekłych, nie gojących się ranach i owrzodzeniach może dochodzić do upośledzenia endogennej produkcji kolagenazy, co prowadzi do niewystarczającego usuwania martwej tkanki. Kolagenazy odgrywają również ważną rolę w oddzielaniu komórek od ich kotwic. Rozpuszczają desmosomy i w ten sposób umożliwiają komórkom migrację na matrycy fibronektyny. Poniżej przedstawiamy inhibitory kolagenazy.
Inhibitory metaloproteinaz macierzy (MMP)
Proteolityczna degradacja macierzy zewnątrzkomórkowej (ECM) przez komórki nowotworowe wymaga działania wysoce wyspecjalizowanych MMP, które ulegają ekspresji we wzorcach specyficznych dla komórek lub tkanek. MMP odgrywają również ważną rolę w gojeniu się ran, angiogenezie, embriogenezie oraz w procesach patologicznych, takich jak inwazja nowotworów i przerzuty. Głównym punktem kontrolnym w regulacji aktywnego enzymu jest hamowanie aktywnej formy przez inhibitory z rodziny TIMP (21-28 kDa). TIMP regulują funkcję MMP poprzez hamowanie aktywnych MMP za pomocą inhibitorów MMP lub poprzez kontrolowanie procesu ich aktywacji.
Inhibitory proteasomów i szlaku ubikwitynacji
Proteasomy to duże, wielopodjednostkowe kompleksy zlokalizowane w jądrze i cytozolu, które selektywnie degradują białka wewnątrzkomórkowe. Białko oznaczone do degradacji jest kowalencyjnie przyłączone do wielu cząsteczek ubikwityny. Kilka różnych grup związków, zaprojektowanych do działania jako selektywne inhibitory proteasomu, ogromnie pomogło w zrozumieniu biologicznej roli i znaczenia szlaku ubikwityna-proteasom. Związki te zostały zaprojektowane w celu blokowania funkcji proteasomu w komórkach nowotworowych bez znaczącego wpływu na procesy biologiczne w normalnych komórkach.
Zaloguj się lub utwórz konto, aby kontynuować.
Nie masz konta użytkownika?