Przejdź do zawartości
Merck
Wszystkie zdjęcia(1)

Kluczowe dokumenty

SAB4700771

Sigma-Aldrich

Monoclonal Anti-HIV protease antibody produced in mouse

clone 1696, purified immunoglobulin, buffered aqueous solution

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

Wybierz wielkość

100 μG
1430,00 zł

1430,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności


Wybierz wielkość

Zmień widok
100 μG
1430,00 zł

About This Item

Kod UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41

1430,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

pochodzenie biologiczne

mouse

Poziom jakości

białko sprzężone

unconjugated

forma przeciwciała

purified immunoglobulin

rodzaj przeciwciała

primary antibodies

klon

1696, monoclonal

Postać

buffered aqueous solution

reaktywność gatunkowa

human immunodeficiency virus

stężenie

1 mg/mL

metody

FUNC: suitable
immunoblotting: suitable
indirect ELISA: suitable

izotyp

IgG1

Warunki transportu

wet ice

temp. przechowywania

2-8°C

docelowa modyfikacja potranslacyjna

unmodified

Opis ogólny

Human immunodeficiency virus (HIV) protease expressed in the 5′ end of pol gene is part of gag-pol polyprotein. HIV protease has 99 amino acids. The monomers of the protein are inactive; homodimers of the protein are enzymatically active. The antibody 1696 recognizes free N-terminus of mature HIV protease (HIV-1 and HIV-2), an enzyme that hydrolyzes polyproteins of HIV viruses into functional proteins. The antibody 1696 does not react with the precursor.

Immunogen

Bacterially expressed full-length HIV-1 protease

Działania biochem./fizjol.

HIV protease is an aspartyl protease which is essential for cleavage of viral progenitor polyprotein. Protease activity is critically essential for the life cycle of the virus. HIV protease cleaves gag protein into three larger fragments p24, p17 and p7, which are the core structural protein and essential for RNA packaging. Protease also cleaves gag-pol fusion protein of the virion. The favourable cleavage site of HIV protease is N-terminal to proline, like phenylalanine-proline, tyrosine-proline, which is uncommon for mammalian proteases. The cleavage happens after the budding of the virion from the infected cell surface, transform into a mature infectious virus. Lack of protease results in immature and non-infectious viral particles. Inhibitors targeted to HIV protease is the recent advancement in the treatment of HIV infection.

Cechy i korzyści

Evaluate our antibodies with complete peace of mind. If the antibody does not perform in your application, we will issue a full credit or replacement antibody. Learn more.

Postać fizyczna

Solution in phosphate buffered saline, pH 7.4, with 15 mM sodium azide.

Oświadczenie o zrzeczeniu się odpowiedzialności

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Nie możesz znaleźć właściwego produktu?  

Wypróbuj nasz Narzędzie selektora produktów.

Kod klasy składowania

10 - Combustible liquids

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable


Certyfikaty analizy (CoA)

Poszukaj Certyfikaty analizy (CoA), wpisując numer partii/serii produktów. Numery serii i partii można znaleźć na etykiecie produktu po słowach „seria” lub „partia”.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Crystal structure of HIV-1 protease in complex with VX-478, a potent and orally bioavailable inhibitor of the enzyme
Kim EE, et al.
Journal of the American Chemical Society, 117(3), 1181-1182 (1995)
The mechanism of insulin resistance caused by HIV protease inhibitor therapy
Murata M, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 275(27), 20251-20254 (2000)
HIV protease: a novel chemotherapeutic target for AIDS
Huff JR
Journal of Medicinal Chemistry, 34(8), 2305-2314 (1991)
HIV-protease inhibitors
Flexner C
The New England Journal of Medicine, 338(18), 1281-1293 (1998)

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej