Przejdź do zawartości
Merck

N1252

4-Nitrophenyl β-D-galacto­pyran­oside

≥98% (enzymatic),≥98% (TLC), powder

Synonim(y):

p-Nitrophenyl β-D-galacto­pyran­oside

Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.

Wybierz wielkość

250 MG

393,00 zł

500 MG

707,00 zł

1 G

1310,00 zł

5 G

3970,00 zł

10 G

6980,00 zł

393,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności


Informacje o tej pozycji

Wzór empiryczny (zapis Hilla):
C12H15NO8
Numer CAS:
Masa cząsteczkowa:
301.25
NACRES:
NA.32
PubChem Substance ID:
UNSPSC Code:
12352204
EC Number:
221-584-5
MDL number:
Beilstein/REAXYS Number:
92213

Przejdź do

Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc

Nazwa produktu

4-Nitrophenyl β-D-galacto­pyran­oside, ≥98% (enzymatic)

InChI key

IFBHRQDFSNCLOZ-YBXAARCKSA-N

InChI

1S/C12H15NO8/c14-5-8-9(15)10(16)11(17)12(21-8)20-7-3-1-6(2-4-7)13(18)19/h1-4,8-12,14-17H,5H2/t8-,9+,10+,11-,12-/m1/s1

SMILES string

OC[C@H]1O[C@@H](Oc2ccc(cc2)[N+]([O-])=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O

assay

≥98% (TLC), ≥98% (enzymatic)

form

powder

solubility

water: 10 mg/mL, clear, colorless to very faintly green

storage temp.

−20°C

Quality Level

Porównaj podobne pozycje

Wyświetl pełne porównanie

Pokaż różnice

1 of 4

Ta pozycja
N0877N7006N4264
assay

≥98% (TLC), ≥98% (enzymatic)

assay

≥99% (TLC)

assay

≥98% (TLC)

assay

≥98% (TLC)

solubility

water: 10 mg/mL, clear, colorless to very faintly green

solubility

methanol: 100 mg/mL, clear to very slightly hazy

solubility

water: 50 mg/mL, clear to very slightly hazy

solubility

DMF: 25 mg/mL, clear, colorless to faintly yellow

Quality Level

300

Quality Level

200

Quality Level

300

Quality Level

200

form

powder

form

powder

form

powder

form

powder

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

Application

4-Nitrophenyl β-D-galactopyranoside has been used:
  • as a substrate to assess the activity of glycosaminoglycan (GAG)-degrading enzymes[1]
  • as a substrate to study the kinetic properties of recombinant Leuconostoc mesenteroides glycosidase (BgLm1) and determine β-glucosidase activity
  • to prepare substrate solution in a modified universal buffer

Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Klasa składowania

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Identification, purification and characterization of a novel glycosidase (BgLm1) from Leuconostoc mesenteroides
del Pino-Garcia R, et al.
LWT--Food Science and Technology null
A high-throughput microplate assay for simultaneous colorimetric quantification of multiple enzyme activities in soil
Popova IR and Deng S
Applied soil ecology : a section of Agriculture, Ecosystems & Environment null
Radosław Kowalewski et al.
Journal of vascular research, 43(1), 95-100 (2005-11-19)
The abdominal aortic aneurysm (AAA) wall represents an extreme example of arterial remodeling with disturbed elastin, collagen and proteoglycan metabolism. The aim of this study was to evaluate enzymes involved in the degradation of glycosaminoglycan chains and core proteins of
Reuben E Huber et al.
Biochemistry, 42(6), 1796-1803 (2003-02-13)
Trp-999 is a key residue for the action of beta-galactosidases (Escherichia coli). Several site specific substitutions (Phe, Gly, Tyr, Leu) for Trp-999 were made. Each substitution caused greatly decreased affinities for substrates and inhibitors that bind in the "shallow" mode
Irina Smirnova et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 108(37), 15147-15151 (2011-09-08)
The lactose permease (LacY) catalyzes galactoside/H(+) symport via an alternating access mechanism in which sugar- and H(+)-binding sites in the middle of the molecule are alternatively exposed to either side of the membrane by opening and closing of inward- and

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej