Przejdź do zawartości
Merck

Kluczowe dokumenty

Wyświetl całą dokumentację

Przejdź do

A7189

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis

ammonium sulfate suspension, ≥20 units/mg protein (Lowry)

Synonim(y):

L-Alanine: NAD+ oxidoreductase (deaminating)

Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.

Wybierz wielkość

Zmień widok
Gabaryty przesyłkiSKUDostępnośćCena netto
250 units
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
2000,00 zł
500 units
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
3720,00 zł

Informacje o tej pozycji

Numer CAS:
9029-06-5
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-847-9
MDL number:
MFCD00131441
Numer WE:
1.4.1.1 (BRENDA, IUBMB)
Specific activity:
≥20 units/mg protein (Lowry)
Biological source:
Bacillus subtilis

2000,00 zł

Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
​
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc

biological source

Bacillus subtilis

Quality Level

200

form

ammonium sulfate suspension

specific activity

≥20 units/mg protein (Lowry)

storage temp.

2-8°C

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Porównaj podobne pozycje

Wyświetl pełne porównanie

Pokaż różnice

1 of 1

Ta pozycja
L2011A7653L5135
L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis ammonium sulfate suspension, ≥20 units/mg protein (Lowry)

Sigma-Aldrich

A7189

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis

D-Lactic Dehydrogenase from Lactobacillus leichmannii ammonium sulfate suspension, ≥250 units/mg protein (biuret)

Sigma-Aldrich

L2011

D-Lactic Dehydrogenase from Lactobacillus leichmannii

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis buffered aqueous glycerol solution, ~30 units/mg protein (Lowry)

Sigma-Aldrich

A7653

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis

L-Leucine Dehydrogenase from Bacillus cereus lyophilized powder, ≥60 units/mg protein

Sigma-Aldrich

L5135

L-Leucine Dehydrogenase from Bacillus cereus

biological source

Bacillus subtilis

biological source

-

biological source

Bacillus subtilis

biological source

-

specific activity

≥20 units/mg protein (Lowry)

specific activity

≥250 units/mg protein (biuret)

specific activity

~30 units/mg protein (Lowry)

specific activity

≥60 units/mg protein

form

ammonium sulfate suspension

form

ammonium sulfate suspension

form

buffered aqueous glycerol solution

form

lyophilized powder

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

General description

L-Alanine Dehydrogenase has a N-terminal substrate-binding domain and a C-terminal NAD-binding domain.

Application

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis has been used in the carbon nanotube columns for H2-driven biocatalysis hydrogenation studies.
L-Alanine dehydrogenase converts L-alanine to pyruvate and ammonium. L-Alanine dehydrogenase from Bacillus subtilis may be used to study enzyme inactivation and protection [1].

Biochem/physiol Actions

L-Alanine Dehydrogenase is essential for sporulation in Bacillus subtilis.
L-Alanine dehydrogenase is a stereospecific dehydrogenase that catalyzes the reversible deamination of L-alanine to pyruvate and ammonium. It is important for the generation of pyruvate during sporulation. L-Alanine dehydrogenase from Bacillus subtilis has a predominately ordered kinetic mechanism in which NAD binds before L-alanine. Subsequently, ammonia, pyruvate and NADH are released in that specific order.[1] Optimal pH for the amination reaction is 8.8-9.0, whereas it is 10-10.5 for the deamination reaction. The enzyme is inactivated by divalent metal ions and p-chloromercuribenzoate, mercuric ion being most effective. The inactivation may be reversed by L- or D-cysteine.[2]

Physical form

Suspension in 2.4 M (NH4)2SO4 solution, pH 7.0

Other Notes

One unit will convert 1.0 μmole of L-alanine to pyruvate and NH3 per min at pH 10.0 at 25 °C.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Klasa składowania

12 - Non Combustible Liquids

wgk

WGK 2

ppe

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Wykazy regulacyjne

Wykazy regulacyjne dotyczą głównie produktów chemicznych. Można w nich podawać ograniczoną liczbę informacji na temat produktów niechemicznych. Brak wpisu oznacza, że żaden ze składników nie znajduje się w wykazie. Użytkownik odpowiada za zagwarantowanie bezpiecznego i zgodnego z prawem stosowania produktu.

7783-20-2

CAS No.

Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number
0000274150
0000262370
0000266670
0000274150
0000266670

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Wyszukaj dokument COA

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Alanine dehydrogenase (ald) is required for normal sporulation in Bacillus subtilis.
Siranosian K, et al.
Journal of Bacteriology, 175(21), 6789-6796 (1993)
H 2-Driven biocatalytic hydrogenation in continuous flow using enzyme-modified carbon nanotube columns
Zor C, et al.
Chemical Communications (Cambridge, England), 53(71), 9839-9841 (2017)
D Delforge et al.
The Journal of biological chemistry, 272(4), 2276-2284 (1997-01-24)
L-Alanine dehydrogenase from Bacillus subtilis was inactivated with two different lysine-directed chemical reagents, i.e. 2,4, 6-trinitrobenzenesulfonic acid and N-succinimidyl 3-(2-pyridyldithio)propionate. In both cases, the inactivation followed pseudo first-order kinetics, with a 1:1 stoichiometric ratio between the reagent and the enzyme
Domain motions and functionally-key residues of l-alanine dehydrogenase revealed by an elastic network model
Li XY, et al.
International Journal of Molecular Sciences, 16(12), 29383-29397 (2015)
Dariel Márquez et al.
Frontiers in microbiology, 12, 695382-695382 (2021-08-24)
The γ-aminobutyric acid (GABA) shunt constitutes a conserved metabolic route generating nicotinamide adenine dinucleotide phosphate (NADPH) and regulating stress response in most organisms. Here we show that in the presence of GABA, Saccharomyces cerevisiae produces glutamate and alanine through the
Wyświetl wszystkie powiązane dokumenty

Produkty

How to Work with Enzymes Supplied as Ammonium Sulfate Suspensions

Instructions for working with enzymes supplied as ammonium sulfate suspensions

Numer pozycji handlu globalnego

SKUNUMER GTIN
A7189-250UN04061838168511
A7189-500UN04061838168528

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej