G3664
Glutathion-Reduktase aus Backhefe (S. cerevisiae)
ammonium sulfate suspension, 100-300 units/mg protein (biuret)
Synonym(e):
GR, NAD(P)H:oxidized-glutathione oxidoreductase
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About This Item
CAS-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.47
Empfohlene Produkte
Form
ammonium sulfate suspension
Qualitätsniveau
Spezifische Aktivität
100-300 units/mg protein (biuret)
Mol-Gew.
118 kDa
UniProt-Hinterlegungsnummer
Fremdaktivität
G-6-PDH, 6-PGDH, and NADPH oxidase ≤0.01%
lipoamide dehydrogenase ≤0.1%
Lagertemp.
2-8°C
Angaben zum Gen
bakers yeast ... GLR1(856014)
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Allgemeine Beschreibung
Glutathion-Reduktase (GLR1) liegt in mitochondrialen und cytoplasmischen Isoformen vor. Es handelt sich dabei um eine flavinhaltige Oxidoreduktase, deren Sequenz und strukturelle Homologie Ähnlichkeiten zu Thioredoxin-Reduktase aufweisen Ihr aktiver Situs besteht aus einem redoxaktiven Disulfid und für die katalytische Aktivität wird NADPH benötigt Dieses weit verbreitete Enzym kommt in Pflanzen, Bakterien, Hefe und bei Mäusen und Menschen vor.
Anwendung
Glutathion-Reduktase (GR) aus Bäckerhefe (Saccharomyces cerevisiae) wurde verwendet:
- für die Quantifizierung des Glutathiongehalts in Myokardgewebe unter Verwendung eines Glutathion-Reduktase-5,5′-Dithiobis (2-Nitrobenzoesäure)-basierten enzymatischen Recycling-Assays
- für die Quantifizierung von reduziertem Glutathion (GSH) in den Oozyten präpubertärer Jungsauen unter Verwendung eines leicht modifizierten Microglutathion-Assays
- für die Vorbereitung der Messung der Gesamtmenge von GSSG (Glutathiondisulfid) + GSH in den Augenlinsen von Ratten, wobei das gesamte verfügbare GSSG zu GSH reduziert wurde
- für die Quantifizierung von intrazellulärem reduzierten Glutathion (GSH) in Rattenoozyten
Glutathion-Reduktase (GR) aus Bäckerhefe wurde verwendet:
- beim Glutathion-Assay zur Bestimmung der Glutathionkonzentration.
- als Standard für die Generierung einer Kalibrierungskurve.
- als Antigen zur Messung der Plasmaaktivität von GR.
Biochem./physiol. Wirkung
Glutathion (γ-Glutamyl-Cysteinyl-Glycin) ist ein allgegenwärtiges Tripeptid-Thiol, das bei der oxidativen Stressabwehr der Zelle eine entscheidende Rolle spielt. Glutathion-Reduktase (GLR1) ist für die Reduktion von Glutathiondisulfid (GSSG) zu reduziertem Glutathion (GSH) verantwortlich.
Glutathionreduktase (IGR) ist ein sehr wichtiges Flavoenzym im antioxidativen Abwehrsystem. Reduziertes Glutathion (GSH) wird von der Glutathionperoxidase zur Entgiftung von Wasserstoffperoxid verwendet und bei diesem Prozess in oxidiertes Gluthation (GSSG) umgewandelt. Anschließend wird das GSSG durch die Glutathionreduktase (GR) wieder zu GSH recycelt, wozu NADPH verwendet wird, das dann zu NADP+ umgewandelt wird. Das wiedergewonnene GSH steht dann wieder für die Entgiftung von weiterem Wasserstoffperoxid zur Verfügung. Das Enzym verwendet FAD als Cofaktor. GR und Glutathionperoxidase können die Lipidperoxidation hemmen, indem sie als antioxidative Enzyme im Sperma wirken. Glutathionreduktase teilt ein Strukturmotiv mit einer Reihe anderer Proteine, einschließlich Aspartylproteasen, Citratsynthase, EF-Hand, Hämoglobine, Lipocaline und α/β Hydrolasen. GR wird durch Melatonin stimuliert und wird Berichten zufolge auf irreversible Weise von einer Reihe von Sauerstoffradikale generierenden Systemen gehemmt.
Einheitendefinition
Eine Einheit reduziert 1,0 μmol oxidiertes Gluthathion pro min bei pH-Wert 7,6 und 25 °C.
Physikalische Form
Suspension in 3.6 M (NH4)2SO4, pH 7.0, enthält 0.1 mM Dithiothreitol
Angaben zur Herstellung
Aufgereinigt durch Affinitätschromatographie
Inhibitor
Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben
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Signalwort
Danger
H-Sätze
P-Sätze
Gefahreneinstufungen
Resp. Sens. 1
Lagerklassenschlüssel
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 2
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
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