Direkt zum Inhalt
Merck

A8354

Sigma-Aldrich

Anti-β-Amyloid-Antikörper, monoklonaler Antikörper der Maus in Maus hergestellte Antikörper

clone NAB 228, purified from hybridoma cell culture

Synonym(e):

Anti-Aβ

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352203
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

mouse

Qualitätsniveau

Konjugat

unconjugated

Antikörperform

purified immunoglobulin

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

NAB 228, monoclonal

Form

buffered aqueous solution

Mol-Gew.

antigen ~110 kDa

Speziesreaktivität

human

Verpackung

antibody small pack of 25 μL

Konzentration

~2 mg/mL

Methode(n)

immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
indirect ELISA: suitable
microarray: suitable
western blot: 2-4 μg/mL using cell extract of the human embryonal carcinoma NTERA-2 (NT2/D1) cells, treated for 2-3 weeks with 10 μM retinoic acid

Isotyp

IgG2a

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−20°C

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... APP(351)

Allgemeine Beschreibung

Amyloid-β-Peptid (Aβ), ein Peptid mit 38 bis 43 Aminosäuren, wird aus dem β-Amyloid-Precursor-Protein (APP) erhalten. Das β-Amyloidgen ist auf dem menschlichen Chromosom 21q21 lokalisiert. APP ist ein Transmembranprotein vom Typ I. Es wird im endoplasmatischen Retikulum (ER) erzeugt und migriert mithilfe des Golgi-Apparats in das trans-Golgi-Netzwerk (TGN).
Das β-Amyloidpräkursorprotein (APP) wird nacheinander von den proteolytischen Enzymen β-Sekrease (BACE1) und γ-Sekretase gespalten, um β-Amyloid (Aβ)-Peptide zu erzeugen, wobei die Formen Aβ1–42 und Aβ1–40 am häufigsten vorkommen. Abgesonderte Aβ-Peptide werden entweder durch einen Wiederaufnahmemechanismus, gefolgt von einer endosomalen Zersetzung oder durch ein extrazelluläres insulinabbauendes Enzym abgebaut. Die extrazelluläre Ansammlung von Aβ führt zur Bildung von Aggregaten, Fibrillen und schließlich Amyloidablagerungen, die neuritische Plaques genannt werden und das Markenzeichen der Alzheimer-Krankheit (AD) sind.
Der Antikörper erkennt menschliches β-Amyloidpeptid, Amyloidpräkursorprotein (APP) in voller Länge, lösliches APP (sAPPβ′ und sAPPα), die C99-gespaltene Form und Aβ(1–40/42), aber nicht die lösliche APP-Form sAPPβ.

Immunogen

Synthetisches Peptid, das den Aminosäuren 1–11 des menschlichen β-Amyloidproteins entspricht.

Anwendung

Anwendungen, in denen dieser Antikörper erfolgreich eingesetzt wurde sowie die zugehörigen "Peer Reviewed"-Publikationen sind nachstehend aufgeführt.
Western Blot (1 Publikation)
Der monoklonale Anti-β-Amyloid-Antikörper der Maus wird in Western-Blot-Assays eingesetzt. Dieses Produkt kann auch für Studien in der Immunhistochemie, Immunpräzipitation, indirektem ELISA und Mikroarrays eingesetzt werden.
Der monoklonale Anti-β-Amyloid-Antikörper wird zur Titration von Antikörpern der Isotypen IgG1 und IgG2a eingesetzt. Es wird auch in der Synthese von Antikörper-funktionalisierten magnetischen Nanoteilchen eingesetzt.

Biochem./physiol. Wirkung

ββ-Amyloidgen agiert als Substrat für Insulysin (IDE). Es spielt eine wesentliche Rolle bei der Pathogenese von Alzheimer′-Krankheit (AD) und Typ-II-Diabetes mellitus (DM2).

Zielbeschreibung

Amyloide sind unlösliche Proteinansammlungen aus fehlgefalteten Proteinen und Peptiden. Amyloidablagerungen stehen mit verschiedenen neurodegenerativen Erkrankungen in Zusammenhang.

Physikalische Form

Lösung in 0,01 M phosphatgepufferter Kochsalzlösung, pH-Wert 7,4, mit 15 mM Natriumazid.

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

Sie haben nicht das passende Produkt gefunden?  

Probieren Sie unser Produkt-Auswahlhilfe. aus.

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


Analysenzertifikate (COA)

Suchen Sie nach Analysenzertifikate (COA), indem Sie die Lot-/Chargennummer des Produkts eingeben. Lot- und Chargennummern sind auf dem Produktetikett hinter den Wörtern ‘Lot’ oder ‘Batch’ (Lot oder Charge) zu finden.

Besitzen Sie dieses Produkt bereits?

In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.

Die Dokumentenbibliothek aufrufen

Thai Thao Ly et al.
Biosensors, 11(10) (2021-10-23)
An extraordinary optical transmission fibre-optic surface plasmon resonance biosensing platform was engineered to improve its portability and sensitivity, and was applied to monitor the concentrations of monoclonal antibodies (Mabs). By refining the fabricating procedure and changing the material of the
Jose Gregorio Salazar et al.
Antioxidants (Basel, Switzerland), 10(3) (2021-03-07)
Brain oxidative lipid damage and inflammation are common in neurodegenerative diseases such as Alzheimer's disease (AD). Paraoxonase-1 and -3 (PON1 and PON3) protein expression was demonstrated in tissue with no PON1 or PON3 gene expression. In the present study, we
Joana Poejo et al.
International journal of molecular sciences, 22(4) (2021-03-07)
Lipid rafts are a primary target in studies of amyloid β (Aβ) cytotoxicity in neurons. Exogenous Aβ peptides bind to lipid rafts, which in turn play a key role in Aβ uptake, leading to the formation of neurotoxic intracellular Aβ
Shen-Qing Zhang et al.
Frontiers in molecular neuroscience, 13, 613421-613421 (2021-02-02)
Clinical studies have found that some Alzheimer's disease (AD) patients suffer from Cushing's syndrome (CS). CS is caused by the long-term release of excess glucocorticoids (GCs) from the adrenal gland, which in turn, impair brain function and induce dementia. Thus
APP processing in Alzheimer's disease
Zhang Y W, et al.
Molecular Brain, 4(1), 3-3 (2011)

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.