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AB2286

Sigma-Aldrich

Anti-Amyloidfibrillen-OC-Antikörper

serum, Chemicon®

Synonym(e):

Amyloid Fibrils, Amyloid Fibrils OC

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

100

Antikörperform

serum

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Speziesreaktivität

human

Speziesreaktivität (Voraussage durch Homologie)

rat, mouse

Hersteller/Markenname

Chemicon®

Methode(n)

ELISA: suitable
dot blot: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Isotyp

IgG

NCBI-Hinterlegungsnummer

NM_000484.2
NM_201413.1
NM_201414.1

UniProt-Hinterlegungsnummer

P05067

Versandbedingung

wet ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... APP(351)
mouse ... App(11820)

Allgemeine Beschreibung

Monomere Amyloid-Proteine können manchmal zu zerstörerischen Amyloidfibrillen oligomerisieren. Amyloidogene Konformationen von nicht krankheitsbezogenen Proteinen können durch teilweise Fehlfaltung von Proteinen oder Denaturierung entstehen. Bei krankheitsbedingter Oligomerisierung lagern sich durch die extensive Amyloid-Oligomerisierung Plaques in Nervengewebe an, das mit der Symptomatik von Morbus Alzheimer korreliert.

Spezifität

Dieser Antikörper erkennt generische Epitope, die in vielen Amyloidfibrillen und fibrillären Oligomeren vorkommen, nicht aber präfibrilläre Oligomere oder nativ gefaltete Proteine. Unter Umständen zeigt er auch schwache Reaktivität gegenüber Aβ-Monomeren, AB2287 hingegen nicht.

Immunogen

Aus menschlichem Aß42-Peptid gewonnene Fibrillen.

Anwendung

Der Anti-Amyloidfibrillen OC-Antikörper ist ein Antikörper gegen Amyloidfibrillen OC zur Verwendung in IP, IC, IH, ELISA, WB und DB.
Dot-Blot-Analyse: In einer Verdünnung von 1:1.000 wies dieser Antikörper Amyloidfibrillen in Monomeren, Oligomeren und Fibrillen nach.
Forschungskategorie
Neurowissenschaft
Forschungsunterkategorie
Neurodegenerative Erkrankungen

Qualität

Beurteilt mittels Dotblot an Monomeren, Oligomeren und Fibrillen.

Dotblot-Analyse: In einer Verdünnung von 1:1.000 wies dieser Antikörper Amyloidfibrillen in Monomeren, Oligomeren und Fibrillen nach.

Physikalische Form

Nicht aufgereinigt
Nicht aufgereinigtes polyklonales Kaninchen-Antikörperserum mit 0,05 % Natriumazid.

Lagerung und Haltbarkeit

Bei -20 °C ab Empfangsdatum 1 Jahr haltbar.
Handhabungsempfehlungen: Das Fläschchen nach Empfang und vor dem Abnehmen der Kappe zentrifugieren und die Lösung vorsichtig mischen. In Mikrozentrifugenröhrchen aliquotieren und bei -20 °C aufbewahren. Wiederholte Einfrier-/Auftauzyklen sind zu vermeiden, da sie das IgG beschädigen und die Produktleistung beeinträchtigen können.

Hinweis zur Analyse

Kontrolle
Hirngewebe von Alzheimer-Patienten.

Rechtliche Hinweise

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

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Rosa Sánchez et al.
Scientific reports, 6, 32801-32801 (2016-09-07)
Amyloids are polymeric structural states formed from locally or totally unfolded protein chains that permit surface reorganizations, stability enhancements and interaction properties that are absent in the precursor monomers. β-Parvalbumin, the major allergen in fish allergy, forms amyloids that are
Peng Liu et al.
Cell reports, 11(11), 1760-1771 (2015-06-09)
The accumulation of amyloid-β (Aβ) as amyloid fibrils and toxic oligomers is an important step in the development of Alzheimer's disease (AD). However, there are numerous potentially toxic oligomers and little is known about their neurological effects when generated in
Sofia B Carvalho et al.
PloS one, 8(10), e76629-e76629 (2013-10-08)
S100 proteins are small dimeric calcium-binding proteins which control cell cycle, growth and differentiation via interactions with different target proteins. Intrinsic disorder is a hallmark among many signaling proteins and S100 proteins have been proposed to contain disorder-prone regions. Interestingly
Michael H Hayes et al.
Biology open, 5(6), 801-806 (2016-05-25)
A hallmark of Alzheimer's, Huntington's and similar diseases is the assembly of proteins into amyloids rather than folding into their native state. There is an increasing appreciation that amyloids, under specific conditions, may be non-pathogenic. Here we show that amyloids
Functional amyloids in the mouse sperm acrosome.
Guyonnet, B; Egge, N; Cornwall, GA
Molecular and cellular biology null
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