MABN1839

Anti-Amyloid-β(Oligomer)-Antikörper, Klon F11G3

clone F11G3, from mouse

• Synonym(e): Amyloid beta oligomer, Abeta oligomer, alpha-synuclein oligomer,, alpha-syn oligomer, Prion protein oligomer, PrP oligomer, TAR DNA-binding protein 43 oligomer, TDP-43 oligomer, Tau oligomer
• UNSPSC-Code: 12352203
• eCl@ss: 32160702
• NACRES: NA.41

Eigenschaften

• Biologische Quelle: mouse
• Qualitätsniveau: 100
• Antikörperform: purified immunoglobulin
• Antikörper-Produkttyp: primary antibodies
• Klon: F11G3, monoclonal
• Speziesreaktivität: all, human, mouse
• Methode(n): ELISA: suitable; dot blot: suitable; immunofluorescence: suitable; immunoprecipitation (IP): suitable; western blot: suitable
• Isotyp: IgMκ
• NCBI-Hinterlegungsnummer: NM_000311.3
• UniProt-Hinterlegungsnummer: P04156
• Versandbedingung: dry ice
• Posttranslationale Modifikation Target: unmodified
• Angaben zum Gen: human ... APP(351) , PRNP(5621) , SNCA(6622) , TARDBP(23435)

Beschreibung

Allgemeine Beschreibung

Ansammlungen unlöslicher Ablagerungen/Aggregate sind für mehrere neurodegenerative Erkrankungen charakteristisch. Hinreichend bekannte Beispiele sind Ablagerungen von Aβ- und Tau-Protein bei der Alzheimer-Krankheit (AD), von α-Synuclein (α-Syn) bei der Parkinson-Krankheit (PD), von Prion-Protein (PrP) bei Prionenkrankheiten (PrDs), von TAR-DNA-Bindungsprotein 43 (TDP-43) bei amyotropher Lateralsklerose (ALS) und von TDP bei frontotemporalen lobären Degenerationen (FTLD-TDP). Es gibt Hinweise darauf, dass Oligomere bei neurodegenerativen Erkrankungen wie AD, PD und PrD toxischer sind als fibrilläre Ablagerungen. Die Anzahl der Aβ-Ablagerungen korreliert beispielsweise kaum mit dem Krankheitsverlauf, und viele Forschende stufen sie als inert oder sogar schützend ein. Antikörper gegen Beta-Faltblatt-Oligomerkonformationen werden nicht nur zur Untersuchung neurotoxischer Oligomere entwickelt, sondern auch zu diagnostischen und therapeutischen Zwecken.

Spezifität

Die Zielkonformation ist nicht speziesspezifisch.

Die Züchtung des Klons F11G3 erfolgte als Beta-Faltblatt-Oligomer-Mimetikum gegen Partikel von kolloidalem Gold, das mit dem synthetischen Peptid Prp-G beschichtet wurde. Dabei entspricht die Sequenz des Peptids einer unstrukturierten Region eines Prion-Proteins (Prp) mit Met-zu-Gly-Punktmutationen. (Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2013). ACS Chem. Neurosci. 4(12):1520–1523). Klon F11G3 erkennt oligomere, aber keine monomeren oder fibrillären Formen von Aβ42, α-syn, PrP, TDP-43 und polyQ-Ataxin-1 sowie fehlgefaltete oligomere Proteine in Proben von Alzheimer-befallenem Gehirn des Menschen (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife. 4:e07558; Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014). Neurobiol. Dis.71:14–23).

Immunogen

Mit kolloidalem Gold konjugiertes Prp-G.

Anwendung

Dieser Anti-Amyloid-β-Antikörper (Oligomer; Klon F11G3) wurde für die Verwendung in Western Blotting, Dot Blot, ELISA, Immunfluoreszenz und Immunpräzipitation zum Nachweis von Amyloid-β validiert.

Forschungskategorie
Neurowissenschaft

Forschungsunterkategorie
Neurodegenerative Erkrankungen

Immunofluorescence Analysis: A representative lot specifically detected amyloid beta-sheet oligomer immunoreactivity in paraffin-embedded brain sections from Alzheimer′s diseased (AD), but not non-AD human brain by fluorescent immunohistochemistry (Courtesy of Dr. Rakez Kayed, University of Texas Medical Branch, Galveston, TX).

Western Blotting Analysis: A representative lot detected Ataxin-1 oligomers in soluble cerebella extracts from Atxn1154Q/+, but not wild-type or Atxn-/-, mice (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife. 4:e07558).

Western Blotting Analysis: A representative lot detected cellular beta-sheet oligomer immunoreactivity in HeLa cells transfected with the pathogenic (82Q), but not the non-pathogenic (30Q) form of polyQ Ataxin-1 in transfected Hela cells. Co-transfecting with the native Atxn-1 binding partner Capicua (CIC), but not the binding defective CIC W37A mutant, enhanced the oligomer formation (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife. 4:e07558).

Western Blotting Analysis: A representative lot detected the highest extend of oligomers accumulation in the soluble cerebella extracts among the 28-week old Atxn1154Q/+ mice when compared with samples from 18-week old and 8-week old Atxn1154Q/+ mice, with the 8-week old mice bearing the least oligomer buildup (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife. 4:e07558).

Western Blotting Analysis: A representative lot specifically detected oligomeric, but not monomeric or fibrillar, forms of Aβ42, α-Syn, PrP, and TDP-43 (Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014). Neurobiol. Dis.71:14-23).

App3/DB/ A representative lot specifically detected oligomeric, but not monomeric or fibrillar, forms of Aβ42, α-Syn, PrP, and TDP-43 (Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014). Neurobiol. Dis.71:14-23).

ELISA Analysis: A representative lot detected in vitro Aβ42, α-Syn, PrP, and TDP-43 oligomers formation with or without Aβ42 oligomer seeding (Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014). Neurobiol. Dis.71:14-23).

Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected a positive correlation between the ATXN1 beta-sheet oligomer immunoreactivity and the degeneration progression in calbindin-positive Purkinje cells (PCs) by fluorescent immunohistochemistry using paraffin-embedded cerebellum sections from Atxn1154Q/+ mice (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife. 4:e07558).

Immunofluorescence Analysis: A representative lot selectively detected beta-sheet oligomer immunoreactivity colocalized with those of Aβ, α-Syn, PrP, and TDP-43 in paraffin-embedded frontal cortex sections from Alzheimer′s diseased brain by fluorescent immunohistochemistry. The beta-sheet oligomer immunoreactivity is not detected in non-AD brains and is distinct from the staining pattern obtained with Thioflavin S (Guerrero-Muñoz, M.J., et al. (2014). Neurobiol. Dis.71:14-23).

Immunoprecipitation Analysis: A representative lot immunoprecipitated Ataxin-1 oligomers from the soluble cerebella extracts of Atxn1154Q/+, but not Atxn-/-, mice (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife. 4:e07558).

Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected cellular beta-sheet oligomer immunoreactivity in HeLa cells transfected with the pathogenic polyQ Ataxin-1 mRFP fusion construct mRFP-ATXN1(82Q) by fluorescent immunocytochemistry. Co-transfecting with the N-terminal fragment of the Atxn-1 binding partner Capicua (CIC), but not the binding defective CIC W37A mutant fragment, enhanced the oligomer formation (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife. 4:e07558).

Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected beta-sheet oligomer immunoreactivity in paraffin-embedded cerebellum and cortex sections of Atxn1154Q/+, but not wild-type, mice (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2015). eLlife. 4:e07558).

Qualität

Beurteilt mittels Western Blott von Amyloid-Oligomer.

Western-Blot-Analyse: Mit 2,0 µg/ml dieses Antikörpers wurden 10 µg oligomeres Amyloid nachgewiesen.

Zielbeschreibung

Variabel, abhängig von der Größe und der Spezies der gebildeten Oligomere.

Physikalische Form

Aufgereinigter monoklonaler Maus-IgMκ-Antikörper in PBS ohne Konservierungsmittel.

Format: Aufgereinigt

Mit Protein A aufgereinigt

Lagerung und Haltbarkeit

Bei -20 °C 1 Jahr ab Empfangsdatum haltbar.
Empfehlungen zur Handhabung: Das Fläschchen nach Empfang und vor dem Abnehmen der Kappe zentrifugieren und die Lösung vorsichtig mischen. In Mikrozentrifugenröhrchen aliquotieren und bei -20 °C aufbewahren. Wiederholte Einfrier-/Auftauzyklen sind zu vermeiden, da sie das IgG beschädigen und die Produktleistung beeinträchtigen können.

Sonstige Hinweise

Konzentration: Die Konzentration entnehmen Sie bitte dem chargenspezifischen Datenblatt.

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