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Merck
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資料

03708152001

Roche

ストレプトアビジン変異タンパク質マトリックス

suspension, pkg of 5 mL

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About This Item

UNSPSCコード:
12352200
NACRES:
NA.21

形状

suspension

包装

pkg of 5 mL

メーカー／製品名

Roche

パラメーター

4-25 °C optimum reaction temp.

輸送温度

wet ice

関連するカテゴリー

詳細

内容：
50％懸濁ストレプトアビジン変異タンパク質マトリックスの固定化樹脂。
ビオチンのアビジン／ストレプトアビジンとの結合は、生体分子の既知の非共有相互作用では最も強力です［Kd 0.6 x 10-15 M（アビジン）、4 x 10-14 M（ストレプトアビジン）］。強力な結合により、表面固定化、ブロッティング技術、イムノアッセイ、架橋化に関する研究、および組織化学など、由来のビオチン-アビジン／ストレプトアビジン技術の特定のアプリケーションに大きな利点がもたらされています。ただし、ビオチン化タンパク質精製のための固定化アビジン／ストレプトアビジンの使用は限られています。この場合、結合パートナーの強い親和性は、通常では目的タンパク質の機能を破壊する非常に厳しい条件下でのみ溶出可能という欠点を生み出しています。
組換えストレプトアビジン技術を使用して、ビオチンに対する結合親和性が低下した変異ストレプトアビジンをスクリーニングしました。3つのアミノ酸を置換することにより、ビオチン解離定数が1.3 x 10-7 Mの変異タンパク質が得られました。
ストレプトアビジン変異タンパク質マトリックスにより、非常に安定した再生可能な形態で架橋アガロースビーズに固定化されたこの変異タンパク質が得られ、これにより優れた純度および回収率でのビオチン化タンパク質精製が可能になります。
固定化されたストレプトアビジン変異タンパク質。

アプリケーション

  • ストレプトアビジン変異タンパク質マトリックス：ビオチン化タンパク質の精製に最適です
  • RTS AviTag ビオチン化キットにより、in vitroで発現したビオチン化タンパク質の使用についてテストされています。
  • 化学的ビオチン化タンパク質の精製に便利です
  • また、本化合物は、ワンステップのアフィニティークロマトグラフィーおよびアフィニティークロマトグラフィーにも使用できます。

特徴および利点

  • 穏和な精製条件：ビオチン解離定数が低いため、穏和な条件下でビオチン化タンパク質を溶出できます。
  • 安定しています：保管による結合能の大きな損失はありません。ストレプトアビジン変異タンパク質の低い解離定数は、アビジンまたはストレプトアビジン四量体の解離ではなく、遺伝子工学によって得られます。
  • 経済的です：結合能が高く複数回再利用できるため、マトリックスを経済的に処理できます。

保管および安定性

この製品は2～8°Cで保存してください。（凍結させないでください！）

その他情報

ライフサイエンス研究専用。診断目的での使用はできません。

保管分類コード

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

引火点(°F)

does not flash

引火点(℃)

does not flash

試験成績書（COA）

製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。

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Dalia Juzumiene et al.
Nuclear receptor signaling, 3, e001-e001 (2006-04-11)
The full-length human androgen receptor with an N-terminal biotin acceptor peptide tag was overexpressed in Spodoptera frugiperda cells in the presence of 1 microM dihydrotestosterone. Site-specific biotinylation of BAP was achieved in vivo by co-expression of E. coli biotin holoenzyme
Nancy G Nossal et al.
The Journal of biological chemistry, 282(2), 1098-1108 (2006-11-16)
Our previous electron microscopy of DNA replicated by the bacteriophage T4 proteins showed a single complex at the fork, thought to contain the leading and lagging strand proteins, as well as the protein-covered single-stranded DNA on the lagging strand folded

ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.

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