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SRP5191

Sigma-Aldrich

HSP90 α, His tagged human

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Sinonimo/i:

FLJ31884, HSP86, HSP90AA1, HSP90N, HSPC1, HSPCA, HSPCAL1, HSPCAL4, HSPN, Hsp89, Hsp90, LAP2

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About This Item

Numero CAS:
Codice UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

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Origine biologica

human

Ricombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Saggio

≥70% (SDS-PAGE)

Stato

buffered aqueous glycerol solution

PM

~94 kDa

tecniche

cell culture | mammalian: suitable

Solubilità

water: soluble

Compatibilità

suitable for molecular biology

N° accesso NCBI

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−70°C

Informazioni sul gene

human ... HSP90AA1(3320)

Descrizione generale

Research area: Cell cycle. The gene encoding this protein is localized on human chromosome 14q32.31.[1][2]

Applicazioni

HSP90 α, His tagged human has been used to measure antibodypolyspecificity by flow cytometry.[3] It has also been used as a molecularmarker to study the effect of Temozolomide on glioblastoma cells releasedextracellular vesicles.[4]

Azioni biochim/fisiol

Heat shock protein 90α (HSP90α) is a molecular chaperone involved in the folding, assembly-disassembly, and activation of multiple types of target proteins such as kinases, steroid hormone receptors and transcription factors. HSP90 inhibitors bind to HSP90, and induce the proteasomal degradation of HSP90 client proteins. HSP90α is an important mediator of cancer cell invasion and is expressed extracellularly on fibrosarcoma and breast cancer cells where it interacts with MMP2 (matrix metalloproteinase-2).[5][6]HSP90α are important molecular chaperones involved in signal transduction, cell cycle control, stress management, folding, degradation, and transport of proteins.[1]

Stato fisico

Supplied in 50mM MOPS, pH 7.0, 300mM NaCl, 150mM imidazole, 0.1mM PMSF, 0.25mM DTT, 25% glycerol.

Nota sulla preparazione

after opening, aliquot into smaller quantities and store at -70 °C. Avoid repeating handling and multiple freeze/thaw cycles

Pittogrammi

Health hazardExclamation mark

Avvertenze

Danger

Indicazioni di pericolo

Classi di pericolo

Eye Irrit. 2 - Repr. 1B - Skin Irrit. 2

Codice della classe di stoccaggio

6.1C - Combustible acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


Elenchi normativi

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Functional proteomic screens reveal an essential extracellular role for hsp90 alpha in cancer cell invasiveness.
Eustace BK
Nature Cell Biology (2004)
Secretion of extracellular hsp90alpha via exosomes increases cancer cell motility: a role for plasminogen activation.
McCready J
BMC Cancer (2010)
Role of plant heat- hock proteins and molecular chaperones in the abiotic stress response
Wang-Xia Wang
Trends in Plant Science (2004)
De novo unbalanced translocation resulting in monosomy for distal 5p (5p14.1 ? pter) and 14q (14q32.31 ? qter) associated with fetal nuchal edema, microcephaly, intrauterine growth restriction, and single umbilical artery: Prenatal diagnosis and molecular cytogenetic characterization
Chih-Ping
Taiwanese Journal of Obstetrics & Gynecology (2013)
P Csermely et al.
Pharmacology & therapeutics, 79(2), 129-168 (1998-09-28)
The 90-kDa molecular chaperone family (which comprises, among other proteins, the 90-kDa heat-shock protein, hsp90 and the 94-kDa glucose-regulated protein, grp94, major molecular chaperones of the cytosol and of the endoplasmic reticulum, respectively) has become an increasingly active subject of

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