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SRP0289

Sigma-Aldrich

Cathepsin B Active human

recombinant, expressed in FreeStyle 293-F cells, ≥90% (SDS-PAGE)

Sinonimo/i:

APP secretase, CPSB

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

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Origine biologica

human

Ricombinante

expressed in FreeStyle 293-F cells

Saggio

≥90% (SDS-PAGE)

Stato

aqueous solution

Attività specifica

≥2228 pmol/min-μg

PM

43 kDa

Concentrazione

>1 mg/mL

tecniche

activity assay: suitable

Solubilità

water: soluble

Compatibilità

suitable for molecular biology

N° accesso NCBI

applicazioni

life science and biopharma

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−70°C

Informazioni sul gene

human ... CTSB(1508)

Descrizione generale

Research area: Cell signaling. Human cathepsin B (GenBank Accession No. NM_001908), CD33 signal peptide(amino acids 1-16) + Cathepsin B (amino acids 18-339), with C-terminal HIS tag, MW = 43 kDa, expressed in FreeStyle 293-F cells. Cathepsin B is a cysteine protease, found in the lysosome of normal cells and tissues.[1] Cathepsin B active human is encoded by the gene CTSB, located on human chromosome 8p23.1.[2]

Applicazioni

Active human cathepsin B is useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling. Active human cathepsin B has been used in a study to assess maturation through proenzyme activation and proteolytic processing. [3] Active human cathepsin B has also been used in a study to prepare a catalytically active version from its precursor expressed in Escherichia coli in the form of inclusion bodies. [4]
Cathepsin B Active human has been used as a supplement in serum free media for the treatment of MDA-MB-231 cell line[5]. It has also been used as a component in low pH buffer for collagen II and complement 3 processing[6].

Azioni biochim/fisiol

Cathepsin B Active human primarily is a preproenzyme, glycosylated on rough endoplasmic reticulum. Processing of procathepsin B to a 31 kDa, single chain active form occurs in the lysosome.[1] It is further processed to double chain form with a 25/26 kDa heavy chain and 5 kDa heavy chain in lysosome. Cathepsin B, functions as an exopeptidase at low pH. At higher pH in endosomes or neutral pH, cathepsin B functions as endopeptidase. Cathepsin B expression is upregulated in malignant tumors and facilitates tumor invasion.[1] Cathepsin B might reduce the production of amyloid-β peptide associated with Alzheimerβs disease. It also plays a key role in neuroprotective functions.[7]

Definizione di unità

One unit is defined as the amount of enzyme that will cleave 1 pmol of substrate per min at 37°C

Stato fisico

Formulated in 40 mM Tris-HCl, pH 8.0, 110 mM NaCl, 2.2 mM KCl, 3 mM DTT, 20% glycerol, and 200 mM imidazole.

Nota sulla preparazione

Thaw on ice. Upon first thaw, briefly spin tube containing enzyme to recover full content of the tube. Aliquot enzyme into single use aliquots. Store remaining undiluted enzyme in aliquots at -70°C. Note: Enzyme is very sensitive to freeze/thaw cycles.

Note legali

FreeStyle is a trademark of Invitrogen Corp.

Pittogrammi

Health hazardExclamation mark

Avvertenze

Danger

Indicazioni di pericolo

Classi di pericolo

Eye Irrit. 2 - Repr. 1B - Skin Irrit. 2

Codice della classe di stoccaggio

6.1C - Combustible acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


Elenchi normativi

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The dendritic cell MHC II peptidome derives from a variety of processing pathways and includes peptides with a broad spectrum of HLA-DM sensitivity.
Clement CC, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 1863(11), jbc-M115 (2016)
Pericellular cathepsin B and malignant progression.
Roshy S, et al.
Cancer Metastasis Reviews, 22(2-3), 271-286 (2003)
Antiamyloidogenic and neuroprotective functions of cathepsin B: implications for Alzheimer's disease.
Mueller-Steiner S, et al.
Neuron, 51(6), 703-714 (2006)
Proteomic analysis of silenced cathepsin B expression suggests non-proteolytic cathepsin B functionality.
Sigloch FC, et al.
Biochimica et Biophysica Acta - Molecular Cell Research, 1863(11), 2700-2709 (2016)
L Mach et al.
The Journal of biological chemistry, 269(17), 13030-13035 (1994-04-29)
Recombinant latent human procathepsin B produced in yeast was purified to near homogeneity. The purified recombinant proenzyme is activated in vitro under acidic conditions resulting in rapid conversion into the mature form of the proteinase. Activation as well as proteolytic

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