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SAE0046

Sigma-Aldrich

Carboxypeptidase A from bovine pancreas

(Type II-PMSF treated), ≥20 units/mg protein

Sinonimo/i:

Carboxypeptidase A, Carboxypolypeptidase, Peptidyl-L-amino-acid hydrolase

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About This Item

Numero CAS:
11075-17-5
Classificazione EC (Enzyme Commission):
3.4.17.1 (BRENDA, IUBMB)
Numero MDL:
MFCD00130718
Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

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Origine biologica

bovine pancreas

Livello qualitativo

200

Stato

aqueous suspension

Qualità

(Type II-PMSF treated)

Attività specifica

≥20 units/mg protein

PM

~35 kDa

Purificato mediante

2× crystallization

Impurezze

≤0.05 BTEE units/mg protein chymotrpsin
≤10 BAEE units/mg protein trypsin

Temperatura di conservazione

2-8°C

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Descrizione generale

Carboxypeptidase A (CPA) is a secreted protease is liberated after the activation of mast cells to facilitate acute anaphylaxis. Carboxypeptidase A has a long half-life in vivo, when compared to other secreted proteases.[1]

Applicazioni

Carboxypeptidase A from bovine pancreas has been used in in vitro simulated digestion.[2]
Carboxypeptidase A from bovine pancreas has been used in a study to investigate the expression of a soluble and activatable form of bovine procarboxypeptidase A in Escherichia coli. Carboxypeptidase A from bovine pancreas has also been used in a study to investigate the isolation and partial characterization of precursor forms of ostrich carboxypeptidase.

Azioni biochim/fisiol

Carboxypeptidase as isolated from bovine pancreas glands is a metalloenzyme that contains 1 g atom of zinc per mole of protein.[3] It catalyzes the hydrolysis of the carboxyl-terminal peptide bond in peptides and proteins. It is primarily specific to aromatic and hydrophobic side chains such as phenylalanine, tryptophan or leucine. The enzyme also exhibits esterase activity. It is inhibited by β-phenylpropionate and indole acetate.†

Definizione di unità

One unit will hydrolyze 1.0 μmole of hippuryl-L-phenylalanine per min at pH 7.5 at 25 °C.

Nota sulla preparazione

Treated with phenylmethylsulfonyl fluoride to eliminate trypsin and chymotrypsin activity. Dialyzed and recrystallized: aqueous suspension with toluene added.

Risultati analitici

Protein determined by E1%/278

Pittogrammi

Health hazard
GHS08

Avvertenze

Danger

Indicazioni di pericolo

H334

Classi di pericolo

Resp. Sens. 1

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 2

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Elenchi normativi

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Quantification of Multifunctional Dipeptide YA from Oyster Hydrolysate for Quality Control and Efficacy Evaluation
Xie C L, et al.
BioMed Research International, 2018, 13288-13288 (2018)
Mast cell tryptase and carboxypeptidase A expression in body fluid and gastrointestinal tract associated with drug-related fatal anaphylaxis
Guo X J, et al.
World Journal of Gastroenterology, 21(47), 13288-13288 (2015)
The role of zinc in carboxypeptidase.
Bert Vallee
The Journal of Biological Chemistry, 235.1, 64-69 (1960)
Cheng-Liang Xie et al.
BioMed research international, 2018, 8437379-8437379 (2018-10-23)
YA is an angiotensin-I-converting enzyme- (ACE-) inhibitory peptide from oyster hydrolysate with antihypertensive activity. Its antioxidant and anti-inflammatory activity were investigated in this study. YA can dose-dependently quench DPPH and ABTS radical and inhibit lipopolysaccharide-induced nitric oxide in RAW 264.7

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