T8512
Activated Thiol–Sepharose™ 4B
lyophilized powder
Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?Forma
lyophilized powder
Minőségi szint
a címkézés mértéke
1 μmol per mL
Mátrix
Sepharose 4B
mátrix aktiválás
cyanogen bromide
mátrix aktív csoport
glutathione 2-pyridyl disulfide
mátrix csatolmány
N-terminal amino group
mátrix távtartó
10 atoms (when ligands are coupled through the disulfide groups)
duzzanat
1 g swells to 4-5 mL
tárolási hőmérséklet
2-8°C
Alkalmazás
Activated thiol Sepharose™ 4B is used in protein chromatography, affinity chromatography and activated/functionalized matrices. Activated thiol Sepharose™ 4B has been used to provide the first report of the isolation of aminopeptidase H from a reptile. Activated thiol Sepharose™ 4B has also been used to purify and characterize a neuropeptide-inactivating peptidase.
Fizikai forma
Lyophilized powder stabilized with lactose and dextran
Jogi információk
Sepharose is a trademark of Cytiva
Tárolási osztály kódja
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
Lobbanási pont (F)
Not applicable
Lobbanási pont (C)
Not applicable
Egyéni védőeszköz
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Válasszon a legfrissebb verziók közül:
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
Abdullah Ozer et al.
Nucleic acids research, 41(14), 7167-7175 (2013-06-06)
The non-specific binding of undesired ligands to a target is the primary factor limiting the enrichment of tight-binding ligands in affinity selection. Solution-phase non-specific affinity is determined by the free-energy of ligand binding to a single target. However, the solid-phase
N Iwatsuki et al.
Biochemistry, 19(6), 1172-1176 (1980-03-18)
DNA photolyase purified from baker's yeast by affinity chromatography on UV-irradiated DNA noncovalently bound to cellulose and by chromatography on activated thiol-Sepharose 4B yields a single protein band having a molecular weight of 51 000 when analyzed by sodium dodecyl
N Agell et al.
The Biochemical journal, 273 ( Pt 3), 615-620 (1991-02-01)
A ubiquitin hydrolase that removes ubiquitin from a multi-ubiquitinated protein has been purified 600-fold from Saccharomyces cerevisiae. Four different ubiquitin-protein conjugates were assayed as substrates during the purification procedure. Enzymic activities that removed ubiquitin from ubiquitinated histone H2A, a ubiquitin-ubiquitin
G Oshima et al.
Biological & pharmaceutical bulletin, 23(5), 532-536 (2000-05-24)
Glutathione peroxidase (GPx) activity was detected in the ascite fluid of rats injected intraperitoneally with 2.5% heat-denatured casein solution. Activity in the ascite fluid increased with time after the injection of casein, and reached a maximum at 24 h. The
B J Blacklock et al.
The Journal of biological chemistry, 267(20), 14033-14037 (1992-07-15)
The mechanism of facilitated lipid transfer by insect or mammalian plasma lipid transfer proteins has not been elucidated. Transfer catalysts may act as carriers of lipid between donor and acceptor lipoproteins or, alternatively, transfer may require formation of a ternary
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással