T2400
Tropomyosin from porcine muscle
lyophilized powder (contains Tris buffer salts)
Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?biológiai forrás
Porcine muscle
Minőségi szint
Teszt
≥70% protein basis (biuret)
Forma
lyophilized powder (contains Tris buffer salts)
technika/technikák
electrophoresis: suitable
tárolási hőmérséklet
−20°C
Általános leírás
Tropomyosin is a member of the actin filament binding protein family. It is a ubiquitous protein present in animals and fungi. Tropomyosin is made up of two α-helical chains arranged as a coiled-coil. It exists over twenty isoforms, in different eukaryotic cells like skeletal, cardiac, and smooth muscles, brain, platelets, fibroblasts, platelets, and other non-muscle cells.
Alkalmazás
Tropomyosin from porcine muscle has been used:
- as a positive control in actin- α-tropomyosin (TPM1) co-sedimentation analysis and assay
- in analyzing the anti-adhesive properties of fish tropomyosins
- in far Western blot analysis
Biokémiai/fiziológiai hatások
Dimeric protein that assumes an α-helical coiled coil conformation. In the absence of Ca2+, inhibits muscle contractility by blocking the myosin binding sites on actin.
Tropomyosin is associated with the actin cytoskeleton and plays a role in stabilizing and regulating the interactions of actin with other actin-binding proteins. It also plays a role in muscle contraction by regulating the interactions of actin with myosin.
Tropomyosin together with troponin, regulates the binding of myosin to actin. Tropomyosin is a dimeric coiled-coil protein forming continuous polymers along the myosin-binding groove of actin. Various tropomyosin isoforms help confer structure and function to actins in the cytoskeleton and striated muscle function. Dimeric protein that assumes an α-helical coiled-coil conformation. In the absence of Ca2+, it inhibits muscle contractility by blocking the myosin binding sites on actin.
Analízis megjegyzés
SDS electrophoresis shows two major bands.
Tárolási osztály kódja
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
Lobbanási pont (F)
Not applicable
Lobbanási pont (C)
Not applicable
Egyéni védőeszköz
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Válasszon a legfrissebb verziók közül:
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
The molecular basis for tropomyosin isoform diversity
James P L M, et al.
Bioessays (1991)
A novel alpha-tropomyosin mutation associates with dilated and non-compaction cardiomyopathy and diminishes actin binding
Judith B A, et al.
Biochimica et Biophysica Acta - Molecular Cell Research, 1833(4), 833-839 (2013)
A systematic nomenclature for mammalian tropomyosin isoforms
Michael A G, et al.
Journal of Muscle Research and Cell Motility, 147?153-147?153 (2015)
Vertebrate tropomyosin: distribution, properties and function
Perry S V, et al.
Journal of Muscle Research and Cell Motility, 5?49-5?49 (2001)
G Reese et al.
International archives of allergy and immunology, 119(4), 247-258 (1999-09-04)
Among food allergens, crustaceans, such as shrimp, crab, crawfish and lobster, are a frequent cause of adverse food reactions in allergic individuals. The major allergen has been identified as the muscle protein tropomyosin. This molecule belongs to a family of
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással