Bejelentkezés a szervezeti és szerződéses árak megtekintéséhez.
Méret kiválasztása
Erről a tételről
EC-szám:
3.5.3.15
UNSPSC kód:
12352204
NACRES:
NA.54
Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?biológiai forrás
human
Minőségi szint
rekombináns
expressed in E. coli
Teszt
≥90% (SDS-PAGE)
Forma
aqueous solution
specifikus aktivitás
≥200 units/mg protein
molekulatömeg
74 kDa
UniProt elérési szám
alkalmazás(ok)
genomic analysis
kiszállítva
dry ice
tárolási hőmérséklet
−20°C
Géninformáció
human ... PADI4(23569)
Általános leírás
Peptidyl Arginine Deiminases (PADs) perform post-translational deiminations of proteins. PADs are calcium-dependent enzymes that catalyze the conversion of L-arginine residues to L-citrulline. The catalyzed reaction is as follows:
2+
Ca Protein--[L-arginine] + H2O ––––> Protein--[L-citrulline]
There are five mammalian PADs sub-types, which differ in substrate specificity and tissue distribution. PAD enzymes are highly homologous, with 50–60% sequence similarity.1 PADs play important roles in gene regulation by citrullination of arginine residues on histones H3, H2A, and H4. Overexpression of PADs has been found in conditions such as rheumatoid arthritis, Alzheimer′s disease, multiple sclerosis, lupus,Parkinson′s disease, and cancer.2,3
PAD4 is widely expressed in the immune system with expression pathology in various tumor and cancer cell lines.5 In cells, PAD4 can be found in the cytoplasm and nucleus. PAD4 activity has been correlated to the development and progress of Rheumatoid Arthritis (RA).2,5 A study in mice has indicated a mechanism for the development of RA by anticitrullin autoimmunity.6
This recombinant human PAD4 is expressed in Escherichia coli as a fusion protein. The fusion partner is removed by HRV3C protease digestion, followed by chromatographic purification.
2+
There are five mammalian PADs sub-types, which differ in substrate specificity and tissue distribution. PAD enzymes are highly homologous, with 50–60% sequence similarity.1 PADs play important roles in gene regulation by citrullination of arginine residues on histones H3, H2A, and H4. Overexpression of PADs has been found in conditions such as rheumatoid arthritis, Alzheimer′s disease, multiple sclerosis, lupus,Parkinson′s disease, and cancer.2,3
PAD4 is widely expressed in the immune system with expression pathology in various tumor and cancer cell lines.5 In cells, PAD4 can be found in the cytoplasm and nucleus. PAD4 activity has been correlated to the development and progress of Rheumatoid Arthritis (RA).2,5 A study in mice has indicated a mechanism for the development of RA by anticitrullin autoimmunity.6
This recombinant human PAD4 is expressed in Escherichia coli as a fusion protein. The fusion partner is removed by HRV3C protease digestion, followed by chromatographic purification.
Biokémiai/fiziológiai hatások
Calcium is required for peptidylarginine deiminase activity in vitro.
Fizikai forma
Supplied as an aqueous solution in 10 mM Tris (pH 7.5), 500 mM NaCl, 1 mM EDTA, and 1 mM DTT.
Egyéb megjegyzések
One unit will produce 1 μmole of N-a-benzoylcitrulline ethyl ester from BAEE per hour at 37 °C at pH 7.7.
Tárolási osztály kódja
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 1
Lobbanási pont (F)
Not applicable
Lobbanási pont (C)
Not applicable
Válasszon a legfrissebb verziók közül:
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
Pekka Rappu et al.
Frontiers in oncology, 12, 1035188-1035188 (2022-12-20)
Protein arginine deiminases (PADs) are intracellular enzymes that may, especially in pathological conditions, also citrullinate extracellular substrates, including matrisome proteins such as structural proteins in extracellular matrix (ECM). PADs are abundantly expressed in human cancer cells. Citrullination of matrisome proteins
Kapcsolódó tartalom
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással